File:Schermatura glicana dei virus di classe I proteine di fusione.jpg
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Dettagli
| Descrizione |
Italiano: Schermatura glicana virali delle proteine di fusione di classe I. Da sinistra a destra: Glycan shield models of Lassa virus GPC (PDB ID: 5VK2) [ 117 , 140 ], Ebola GP (PDB ID: 5JQ3) [ 141 ], A / H3N2 / 361 / Victoria / 2011 H3N2 Influenza virus hemagglutinin (PDB ID: 4O5N) [ 142 , 143 ], BG505 SOSIP.664 HIV-1 Env (ID PDB: 4ZMJ) [ 3 , 144 ], proteina S del coronavirus umano-NL63 (HCoV-NL63) (ID PDB: 5SZS) [ 8 ] , Proteina Nipah F (ID PDB: 5EVM) [ 145]. I glicani e le proteine sono mostrati rispettivamente in blu e grigio. La subunità della proteina di fusione è mostrata in grigio scuro. Le posizioni dei domini simili a mucina di Ebola GP sono mostrate in giallo. La maggior parte delle composizioni di zucchero predominanti sono state modellate su ciascun sito glicanico N-linked, utilizzando residui di GlcNAc preesistenti se possibile, con Man 5 GlcNAc 2 modellato in caso di mancanza di informazioni sulla composizione.
English: Glycan Shielding of Viral Class I Fusion Proteins. Left to right: Glycan shield models of Lassa virus GPC (PDB ID: 5VK2) [117,140], Ebola GP (PDB ID: 5JQ3) [141], A/H3N2/361/Victoria/2011 H3N2 Influenza virus hemagglutinin (PDB ID: 4O5N) [142,143], BG505 SOSIP.664 HIV-1 Env (PDB ID: 4ZMJ) [3,144], human coronavirus-NL63 (HCoV-NL63) S protein (PDB ID: 5SZS) [8], Nipah F protein (PDB ID: 5EVM) [145]. Glycans and proteins are shown in blue and grey, respectively. The fusion protein subunit is shown in dark grey. The positions of mucin-like domains of Ebola GP are shown in yellow. Most predominant sugar compositions were modelled onto each N-linked glycan site, using pre-existing GlcNAc residues if possible, with Man5GlcNAc2 modelled on if compositional information was lacking. |
| Data | |
| Fonte | Watanabe, Yasunori (2019). "Exploitation of glycosylation in enveloped virus pathobiology". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects 1863 (10): 1480–1497. Elsevier BV. DOI:10.1016/j.bbagen.2019.05.012. ISSN 0304-4165. |
| Autore |
Yasunori Watanabe,un b c Thomas A. Bowden,b Ian A. Wilson,d e Max Crispinun un School of Biological Sciences e Institute of Life Sciences, University of Southampton, Southampton SO17 1BJ, UK b Divisione di biologia strutturale, Università di Oxford, Wellcome Centre for Human Genetics, Oxford OX3 7BN, Regno Unito c Oxford Glycobiology Institute, Department of Biochemistry, University of Oxford, South Parks Road, Oxford OX1 3QU, Regno Unito d Dipartimento di Biologia Integrativa Strutturale e Computazionale, The Scripps Research Institute, La Jolla, CA 92037, USA e Skaggs Institute for Chemical Biology, The Scripps Research Institute, La Jolla, CA 92037, USA |
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| attuale | 15:25, 25 apr 2021 | | 3 573 × 1 075 (881 KB) | OppidumNissenae | Uploaded a work by Yasunori Watanabe un b cThomas A. Bowden bIan A. Wilson d eMax Crispin un un School of Biological Sciences e Institute of Life Sciences, University of Southampton, Southampton SO17 1BJ, UK b Divisione di biologia strutturale, Università di Oxford, Wellcome Centre for Human Genetics, Oxford OX3 7BN, Regno Unito c Oxford Glycobiology Institute, Department of Biochemistry, University of Oxford, South Parks Road, Oxford OX1 3QU, Regno Unito d Dipartimento di Biologia Integrativ... |
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