Metaemoglobina: differenze tra le versioni
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[[File:NADH cytochrome B5 reductase 1UMK.png|thumb|Struttura dell'enzima che converte la metaemoglobina in emoglobina]]
Il cambiamento dello stato di ossidazione priva la molecola della sua capacità di legare reversibilmente l'[[ossigeno]], e quindi perde anche la sua funzione [[fisiologia|fisiologica]] di trasporto dello stesso.
La metaemoglobina non può legare l'ossigeno, il che significa che non può trasportare ossigeno ai tessuti. Nel sangue umano una traccia di metaemoglobina viene normalmente prodotta spontaneamente, ma quando presente in eccesso il sangue diventa anormalmente marrone scuro bluastro. L'enzima NADH dipendente la metamoglobina reduttasi (un tipo di diaforasi) è responsabile della conversione della metaemoglobina in emoglobina.
L'ossidazione da 2+ a 3+ può avvenire per difetti genetici (metaemoglobinemia ereditaria); in particolare il residuo di [[istidina]] prossimale (HisF8) della globina viene sostituito da un residuo di [[tirosina]]. Tale amminoacido è in grado di legarsi covalentemente all'atomo di ferro stabilizzandone l'ossidazione a 3+.
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