Proteine: differenze tra le versioni

[[File:Myoglobin.png|thumb|Rappresentazione schematica della [[mioglobina]]. Quest'omologo proteico dell'[[emoglobina]] lega l'[[ossigeno]] nei [[Muscolo|muscoli]]. È la prima proteina la cui struttura è stata risolta con la [[Cristallografia a raggi X|cristallografia a diffrazione di raggi X]] da [[Max Perutz]] e [[John Kendrew]].]]

In [[chimica]], le '''proteine''' (o '''protidi''') sono [[macromolecola|macromolecole]] [[biomolecola|biologiche]] costituite da catene di [[amminoacidici|amminoacidi]] legati uno all'altro da un [[legame peptidico]] (ovvero un [[legame chimico|legame]] tra il [[gruppo amminico]] di un amminoacido e il [[gruppo carbossilico]] dell'altro amminoacido, creato attraverso una [[reazione di condensazione]] con perdita di una [[molecola]] d'[[acqua]]).

Le proteine svolgono una vasta gamma di funzioni all'interno degli [[organismi viventi]], tra cui la [[catalisi]] delle [[reazione (chimica)|reazioni]] [[metabolismo|metaboliche]], funzione di sintesi come [[replicazione del DNA]], la [[Segnalazione cellulare|risposta agli stimoli]] e il trasporto di molecole da un luogo ad un altro. Le proteine differiscono l'una dall'altra soprattutto nella loro sequenza di amminoacidi, la quale è dettata dalla [[Sequenza di DNA|sequenza nucleotidica]] conservata nei [[gene|geni]] e che di solito si traduce in un [[Ripiegamento di proteine|ripiegamento proteico]] in una [[Struttura proteica|struttura tridimensionale specifica]] che determina la sua attività.

Una catena lineare di residui amminoacidici è chiamata "[[polipeptide]]" (ovvero una catena di più amminoacidi legati da legami peptidici). Una proteina è generalmente costituita da uno o più polipeptidi lunghi eventualmente coordinati a gruppi non peptidici, chiamati [[Cofattore (biologia)|gruppi prostetici]] o cofattori. Polipeptidi brevi, contenenti meno di circa 20-30 amminoacidi, vengono raramente considerati proteine e sono comunemente chiamati [[peptidi]] o talvolta [[oligopeptidi]].

La sequenza degli aminoacidi in una proteina è definita dalla sequenza presente in un [[gene]], la quale è codificata nel [[codice genetico]]. In generale, il codice genetico specifica 20 amminoacidi standard; tuttavia, in alcuni organismi il codice può includere la [[selenocisteina]] (SEC), e in alcuni ''[[archaea]]'', la [[pirrolisina]] ed infine un 23° amminoacido, la [[FMET|N-formilmetionina]], un derivato della [[metionina]], che inizia la sintesi proteica di alcuni batteri. Poco dopo o anche durante la [[sintesi proteica]], i residui di una proteina vengono spesso modificati chimicamente mediante la [[modificazione post traduzionale]] che altera le proprietà fisiche e chimiche, la piegatura, la stabilità, l'attività e, in ultima analisi, la funzione della proteina. Le proteine possono anche operare insieme per raggiungere una particolare funzione e spesso associarsi in complessi multiproteici stabili.

Una volta sintetizzate nell'organismo, le proteine esistono solo per un certo periodo di tempo per poi venire [[Proteolisi|degradate]] e riciclate attraverso i meccanismi cellulari per il processo di turnover proteico. La durata di una proteina è misurata in termini di [[Emivita (farmacologia)|emivita]] e può essere molto varia. Alcune possono esistere per solo alcuni minuti, altre fino ad alcuni anni, tuttavia la durata media nelle cellule di un [[mammifero]] è tra 1 e 2 giorni. Proteine anomale e mal ripiegate o vengono degradate più rapidamente o possono causare instabilità.

Le proteine possono essere purificate da altri componenti cellulari utilizzando una varietà di tecniche come l'[[ultracentrifugazione]], la [[Precipitazione (chimica)|precipitazione]], l'[[elettroforesi]] e la [[cromatografia]]; l'avvento dell'[[ingegneria genetica]] ha reso possibile una serie di metodi per facilitare tale purificazione. I metodi comunemente usati per studiare la struttura e la funzione delle proteine includono [[immunoistochimica]], la [[mutagenesi sito specifica]], la [[cristallografia a raggi X]], la [[risonanza magnetica nucleare]]

In analogia con altre [[macromolecola|macromolecole]] biologiche come i [[polisaccaride|polisaccaridi]] e gli [[acido nucleico|acidi nucleici]], le proteine costituiscono una parte essenziale degli organismi viventi e partecipano praticamente in ogni processo che avviene all'interno delle cellule. Molte fanno parte della categoria degli [[enzima|enzimi]], la cui funzione è catalizzare le reazioni biochimiche vitali per il [[metabolismo]] degli organismi. Le proteine hanno anche funzioni strutturali o meccaniche, come l'[[actina]] e la [[miosina]] nei muscoli e le proteine che costituiscono il [[citoscheletro]], che formano una struttura che permette di mantenere la forma della cellula. Altre sono fondamentali per la [[Segnalazione cellulare|trasmissione di segnali inter ed intracellulari]], nella [[Anticorpo|risposta immunitaria]], per l'adesione cellulare e per il ciclo cellulare. Le proteine sono elementi necessari anche nell'alimentazione degli animali, dal momento che essi non possono sintetizzare tutti gli amminoacidi di cui hanno bisogno e devono ottenere quelli essenziali attraverso il cibo. Grazie al processo della digestione, gli animali scindono le proteine ingerite nei singoli amminoacidi, che poi vengono utilizzati nel metabolismo.

Le proteine si differenziano principalmente per la sequenza degli amminoacidi che le compongono, la quale a sua volta dipende dalla [[Sequenza di DNA|sequenza nucleotidica]] dei [[gene|geni]] che all'interno della cellula ne esprimono la [[sintesi proteica|sintesi]]. In generale il codice genetico specifica 20 amminoacidi standard, ma in alcuni organismi possono essere inclusi amminoacidi non-standard come la [[selenocisteina]] e - in alcuni [[archaea]] - la [[pirrolisina]]. La sequenza amminoacidica determina a sua volta il [[Ripiegamento di proteine|ripiegamento]] della proteina in una specifica [[Struttura proteica|struttura tridimensionale]] che ne conferisce la specifica attività. Spesso alcuni residui amminoacidici di una proteina vengono modificati, subito dopo o già durante la sintesi, con modifiche chimiche [[Modificazione post traduzionale|post traduzionali]]. Tali modifiche alterano le proprietà chimico-fisiche, di ripiegamento, stabilità e attività delle proteine, variandone la funzione. Talvolta le proteine legano dei gruppi non-peptidici detti [[Cofattore (biologia)|gruppi prostetici]] o [[Cofattore (biologia)|cofattori]], in grado di modificarne ulteriormente le proprietà. Le proteine per svolgere particolari funzioni possono anche associarsi in complessi stabili con altre proteine.

Proteine che contengono lo stesso tipo e numero di amminoacidi possono differire dall'ordine in cui questi sono situati nella struttura della [[molecola]]. Tale aspetto è molto importante perché una minima variazione nella sequenza degli amminoacidi di una proteina (cioè nell'ordine con cui i vari tipi di amminoacidi si susseguono) può portare a variazioni nella struttura tridimensionale della [[macromolecola]] che possono rendere la proteina non funzionale. Un esempio ben noto è il caso della catena beta dell'[[emoglobina]] umana, che nella sua normale sequenza porta un tratto formato da: [[valina]] - [[istidina]] - [[leucina]] - [[treonina]] - [[prolina]] - [[acido glutammico]] - [[lisina]].