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Riga 1: ~~{{A\|Troppo poco chiara, spiegare meglio\|biologia\|settembre 2007}}~~ {{S\|biologia\|biologia}} La '''struttura quaternaria''' è l'organizzazione spaziale di più molecole [[proteine\|proteiche]] in complessi multi-subunità. Le proteine, uguali a diverse tra loro, assumono ciascuna la propria [[struttura terziaria]], ma possono organizzarsi in strutture ancora più complesse interagendo tra loro: le interazioni possono [[legame debole\|legami deboli]] come quelli di tipo [[legame ionico\|ionico]], [[legame idrogeno\|legami idrogeno]], [[forze di Van der Waals\|forze di Van der Waals]]. La '''struttura quaternaria''' di una [[proteina]] è quella che deriva dalle interazioni (legami deboli, di tipo ionico o come le forze di van-deer-waals), fra [[catena polipeptidica\|catene polipeptidiche]] diverse, in quelle [[proteina\|proteine]] composte da più di un polipepetide. ==Esempi== L' esempio più noto, e studiato nel dettaglio per primo, è quello dell'[[emoglobina]], che è composta da quattro catene polipeptidiche tenute insieme dagli stessi tipi di interazioni che mantengono la struttura terziaria, a formare appunto una "struttura quaternaria" in grado di intrappolare il [[gruppo prostetico]] (eme) che ha il compito di legare e rilasciare l'ossigeno. Il concetto di struttura quaternaria era originariamente riferito solo a singole proteine. La prima, storica, proteina di cui è stata dedotta la struttura quaternaria è stata l'[[emoglobina]] (in particolare la metaemoglobina di [[cavallo]]), Il risultato fu ottenuto nel 1968 da [[Max Perutz]], dopo trent'anni di lavoro, e rimane una pietra miliare nella storia della [[biochimica]]. L'emoglobina è composta da quattro subunità; una volta che esse sono state soggette a [[folding\|ripiegamento]] e hanno assunto la struttura terziaria, si associano a due a due (formando cioè due dimeri); i due dimeri a loro volta interagiscono tra loro tramite molteplici legami deboli e formano così un tetramero: la definitiva struttura quaternaria dell'emoglobina. Altri esempi sono forniti dalla maggior parte degli [[enzima\|enzimi]]: essi sono spesso composti da più subunità, ciascuna con una funzione (catalitica, regolatoria, stabilizzante...), che si associano formando il ''complesso oloenzimatico''. In tempi recenti, dopo i numerosi passi avanti nello studio delle interazioni proteina-proteina, in biochimica si è soliti parlare di struttura quaternaria anche in caso di complessi multi-proteici. Ad esempio i [[nucleosoma\|nucleosomi]] o i [[microtubuli]], o ancora il complesso multienzimatico della [[piruvato deidrogenasi]] . Può succedere quindi che più proteine già organizzate in strutture quaternarie si associno tra loro in complessi più grandi. Nel caso enzimi (ad esempio la piruvato deidrogenasi), le varie subuntià hanno scopi strettamente correlati: il vantaggio di essere associate invece che divise in soluzione è di rendere più rapidi i processi che li riguardano e di poterli regolare in modo sincronizzato. La struttura quaternaria di un complesso può essere modificata: cambiamenti possono essere dovuti a [[allosteria]] e/o modificazioni covalenti come la [[fosforillazione]]. ==Voci correlate== [[Struttura primaria]] [[Struttura secondaria]] [[Proteina]] [[Enzima]] ==Collegamenti esterni== [http://www.ebi.ac.uk/msd/ Il database delle strutture macromolecolari] (MSD) at the [[European Bioinformatics Institute]] L'Istitutoi Europeo di Bioinformatica(EBI) fornisce una lista delle probabili strutture quaternarie per ciascuna proteina nella [[Protein Data Bank]] (PDB). [http://www.ebi.ac.uk/msd-srv/prot_int/pistart.html Meccanismi di interazione proteina-proteina (Pisa)] *[http://www.mrc-lmb.cam.ac.uk/genomes/elevy/3dcomplex/Home.cgi 3D complex] Classificazione strutturale dei complessi proteici [[Categoria:Biochimica]] [[de:Quartärstruktur]] [[en:Quaternary structure]] [[es:Estructura cuaternaria de las proteínas]] [[ja:四次構造]] [[pl:Struktura czwartorzędowa białka]] [[sr:Кватернарна структура протеина]] [[sv:Kvartärstruktur]]

Struttura quaternaria: differenze tra le versioni