Alcol deidrogenasi: differenze tra le versioni
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La '''alcol deidrogenasi''' è un [[enzima]] appartenente alla classe delle [[ossidoreduttasi]], che catalizza la seguente [[reazione chimica|reazione]].
:alcol + NAD<sup>+</sup> {{Unicode|⇄}} aldeide o chetone + NADH + H<sup>+</sup>
Si tratta di una proteina con uno ''[[zinc-finger]]'', che agisce su [[alcol]] primari e secondari. Negli [[animali]], ma non nei [[lieviti]], agisce anche su alcol secondari ciclici.<br/>
Nell'uomo e in molti altri animali il ruolo [[metabolismo|metabolico]] è quello di [[catabolismo|catabolizzare]] alcoli che altrimenti sarebbero tossici. Nel [[lievito]] e in molti [[batteri]] essi catalizzano la reazione opposta (formazione di alcoli a partire da aldeidi) come parte della [[fermentazione]] alcolica.
Questo enzima è quindi il responsabile della catalisi dell'[[etanolo]] e del [[metanolo]]; quest'ultimo viene degradato in [[formaldeide]], composto notoriamente tossico in grado di ledere la vista e in grandi quantità condurre alla morte: ciò significa che il pericolo derivante dall'ingestione di metanolo non deriva dal composto in sé, ma dall'azione catalitica dell'alcol deidrogenasi. Un buon modo per risolvere casi clinici di questo tipo è quello di somministrare quantità maggiori di etanolo che viene convertito in innocua [[acetaldeide]]: l'alcol deidrogenasi infatti presenta un'affinità maggiore per l'etanolo, che funge da inibitore competitivo nei confronti del metanolo, e dunque in uguali concentrazioni l'alcol deidrogenasi si lega all'etanolo ignorando il metanolo che viene eliminato tramite i reni.
==Altre alcol deidrogenasi==
Esistono diversi altri tipi di alcol deidrogenasi, tutte appartenenti alla sotto-sottoclasse [[EC 1.1.1]], come:
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