Versione delle 05:23, 6 nov 2008 modifica 162.129.28.91 (discussione) →‎Patologia ← Differenza precedente		Versione delle 01:15, 15 ago 2009 modifica annulla Matti.happy (discussione \| contributi) 163 modifiche m aggiunta wikilink Differenza successiva →
Riga 1: Le '''chaperonine''' sono [[proteina\|proteine]] fondamentali per l'ottenimento del prodotto genico. Le Chaperonine sono [[chaperones molecolari]] di II° classe (implicate nel corretto folding (ripiegamento) delle proteine. Funzionalmente svolgono un ruolo simile agli chaperones di I° classe, le proteine Hsp, anche se sequenza genica, struttura proteina e meccanismi d'azione sono differenti. Le Hsp ''Heat Shock Proteins'', sono chiamate così poiché rilevate durante studi di [[denaturazione]] delle proteine mediante [[calore]]. ~~Son~~Sono chiamate quindi "HSP", seguite da un numero che identifica il [[peso molecolare]] espresso in kDa: [[HSP100]], [[HSP90]], [[HSP70]], [[HSP60]], [[HSP40]], [[sHSP]] (''small'', perché di peso inferiore ai 40kDa) e [[ubiquitina]]. Sia le proteine Hsp che le chaperonine sono normalmente presenti all'interno delle cellule in qualità di chaperones molecolari, ma vengono prodotte in maggior quantità in seguito a shock termico, contrastando così l'effetto denaturante del calore (sono tuttavia anche implicate nel corretto folding di proteine che necessitano di "aiuto" per assumere una conformazione cosiddetta "nativa", ovvero quella funzionale). Le chaperonine sono rappresentate dal complesso proteico GroEL-GroES. Riga 18: Più subunità di '''Hsp60''' sono organizzate a formare due anelli delimitanti una cavità centrale. Facilitano il ripiegamento di proteine nascenti e si legano ai substrati che non hanno una conformazione corretta evitandone l’aggregazione e la precipitazione. '''HSP100''', 90, 70 e 40 legano le catene polipeptidiche nascenti ed impediscono l’interazione tra i residui idrofobici fintanto che la catena non assume la conformazione corretta. Agiscono singolarmente, anche se possono coperare tra loro (Hsp40 funge da co-chaperon per Hsp70), con meccanismo [[Adenosintrifosfato\|ATP]]-dipendente. Le '''sHSP''', ATP-'''inindipendente'''~~dipendente~~, in condizioni di [[stress (medicina)\|stress]], si legano alle porzioni idrofobiche dei polipeptidi alterati, impedendone l’aggregazione, fino a quando non si ripristinano le condizioni favorevoli al ripiegamento. L''''ubiquitina''', infine, si associa alle proteine alterate in maniera irreversibile favorendone il riconoscimento, e la degradazione, da parte del [[proteosoma]].

Chaperonina: differenze tra le versioni