Fosforilasi: differenze tra le versioni

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==Caratteristiche sul funzionamento==
L'azione della Glicogeno fosforilasi è associata alla presenza di [[Piridossal fosfato]] (PLP). La presenza del Piridossal fosfato è di fondamentale importanza, perché l'[[energia]] rilasciata dalla scissione del [[legame o-glicosidico]] (α1->4), viene conservata sottoforma di [[legame fosforico]] all'estremità anomerica del glucosio, formando glucosio-1-fosfato, il quale poi potrà essere convertito in glucosio-6-fosfato dalla [[fosfoglucomutasi]].
 
===Attivazione dell'enzima e regolazione===
L'attività della glicogeno fosforilasi, è regolata, sia allostericamente che covalentemente.
Nella regolazione allosterica intervengono: ''[[ioni [[calcio]], [[Adenosinmonofosfato|AMP]]'' (attivatori); ''[[ATP]]'' (inibitore); ed il ''[[glucagone]]''.
Nella regolazione covalente, interviene la [[fosforilazione]] della '''glicogeno fosforilasi b''', e quindi la sua attivazione in '''glicogeno fosforilasi a''', mentre la [[defosforilazione]], comporta la sua inattivazione.
Il '''glucagone''' e l''''[[insulina]]''', sono gli [[ormoni]] principali che controllano la [[glicemia]] ematica.
Il glucagone è detto ormone iperglicemizzante (aumenta la concentrazione di glucosio nel sangue), mentre l'insulina è un ormone ipoglicemizzante (abbassa la concentrazione di glucosio nel sangue).
L'azione di questi due ormoni, consente di mantenere costante la concentrazione di glucosio nel sangue. Logicamente, entrambi gli ormoni non possono lavorare contemporaneamente, perché gli eventi biochimici che consentono l'attivazione degli enzimi sono opposti. Infatti la ''glicogeno fosforilasi a'' comporta la demolizione del glicogeno, invece, l'azione della [[glicogeno(amido) sintasi|glicogeno sintetasi]], comporta la formazione del glicogeno.
 
Affinché venga attivata la glicogeno fosforilasi, viene fosforilata una [[proteina]] chiamata [[Fosforilasi-b-chinasi]], la quale trasporta un gruppo fosfato sull'enzima, che dalla forma inattiva (fosforilasi b, cioè i suoi residui di [[serina]] sono defosforilati) lo trasforma nella forma attiva (fosforilasi a, cioè i suoi residui di serina sono fosforilati). Invece, la defosforilazione e quindi la inattivazione della glicogeno fosforilasi, è determinata dalla proteina [[Fosforilasi α-fosfatasi]], la quale rimuove i gruppi fosforici dai due residui di serina dell'enzima. L'attivazione della proteina fosforilasi α-fosfatasi si verifica nel momento in cui è necessaria la riduzione della concentrazione ematica di glucosio.