Epcidina: differenze tra le versioni

10.1182/blood-2003-03-0672 | url = | issn = }}</ref> Nell'uomo questa proteina è codificata dal gene HAMP.

 

L''''epcidina''', il suo pro-ormone ed il suo pre-pro-ormone sono composti rispettivamente da 25, 60 e 84 amminoacidi. Nelle urine si trovano anche forme di epcidina a 20 e 22 amminoacidi.

 

 

L'epcidina inibisce direttametne la [[ferroportina]], una proteina transmembrana che trasporta il ferro fuori dalla cellula. La [[ferroportina]] è presente nei macrofagi e nella membrana basale degli enterociti duodenali. Inibendo la ferroportina, l'epcidina inibisce il rilascio di ferro nel sangue da parte degli enterociti, riducendo quindi l'assorbimento del ferro. Inoltre inibendo anche la ferroportina macrofagica inibisce anche il rilascio in circolo del ferro già presente nell'organismo.

 

L'epcidina ha dimostrato di possedere un'attività antifungina piuttosto consistente, mentre al momento non sembra avere attività antibatterica.

 

L'epcidina venne scoperta più o meno contemporaneamente da due gruppi indipendenti di ricercatori, mentre studiavano le proprietà antimicrobiche di alcuni peptidi. Inizialmente venne chiamata LEAP-1 (da Liver-Expressed Antimicrobial Protein: Proteina Antibatteirca Espressa dal Fegato).<ref name="pmid11034317"> {{cite journal | author = Krause A, Neitz S, Mägert HJ, Schulz A, Forssmann WG, Schulz-Knappe P, Adermann K | title = LEAP-1, a novel highly disulfide-bonded human peptide, exhibits antimicrobial activity | journal = FEBS Lett. | volume = 480 | issue = 2-3 | pages = 147–50 | year = 2000 | month = September | pmid

 

Queste scoperte, messe insieme, suggerirono il ruolo dell'epcidina nell'omeostasi del ferro.

 

<references/>

 

 

* {{cite journal |author=Camaschella C |title=Understanding iron homeostasis through genetic analysis of hemochromatosis and related disorders

|journal=Blood|volume=106 |issue=12 |pages=3710–7 |year=2005 |pmid=16030190 |doi=10.1182/blood-2005-05-1857}}

 

 

[[de:Hepcidin]]