Proteasoma: differenze tra le versioni
Contenuto cancellato Contenuto aggiunto
m Annullate le modifiche di 87.11.128.144 (discussione), riportata alla versione precedente di Dome |
|||
Riga 14:
La via proteolitica proteasomiale inizia nel citosol, dove le proteine da degradare vengono riconosciute dall'enzima ubiquitinante. L'attacco del peptide avviene a livello del gruppo amminico di un residuo laterale di [[lisina]]. A questo ne seguono molti altri, in modo da avere una proteina bersaglio che presenti numerosissime ramificazioni, rappresentate da residui di ubiquitina.<br>
Il polipeptide viene così riconosciuto dalle subunità α del proteasoma, che tramite l'idrolisi di [[Adenosina trifosfato|ATP]] permette l'ingresso della proteina ed un suo corretto dispiegamento all'interno della struttura. Contemporanemte le molecole di ubiquitina vengono rimosse e liberate nel citosol, per essere riutilizzate.<br>
Il prodotto finale della degradazione è una serie di peptidi di 6-10 [[amminoacidi]] di lunghezza, corrispondenti alla distanza dei siti proteolitici all'interno del proteasoma. Questa dunque è la seconda differenza fondamentale rispetto al lisosoma, che lide i polipeptidi in amminoacidi singoli.
[[Categoria:Organelli]]
| |||