Bastoncello: differenze tra le versioni
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I bastoncelli hanno una funzione complementare ai [[Cellula cono|coni]]. Infatti, operano in situazioni di scarsa visibilità (per esempio in una stanza poco illuminata) e garantiscono la cosiddetta [[visione scotopica]] (detta anche 'notturna').
== Ciclo visivo ==
Il ciclo visivo è una serie di reazioni chimiche che hanno luogo nei coni e nei bastoncelli e permettono di trasdurre il segnale luminoso in uno stimolo elettrico inviato al cervello. La proteina fondamentale e caratteristica dei bastoncelli per la trasduzione dello stimolo luminoso è la rodopsina, un complesso formato dalla proteina opsina e dal suo gruppo protestico, l'11-cis-retinale, un derivato del β-carotene. L'opsina è una proteina collocata nel segmento esterno dei bastoncelli, precisamente all'interno della loro membrana discale. E' provvista di sette α eliche transmembrana, pesa 40 KDa, e alla lisina 296 (nella settima elica) è legato l'11-cis-retinale. Nei coni al posto della rodopsina sono presenti tre diversi pigmenti proteici che assorbono le lunghezze d'onda corrispondenti al rosso, al verde e al blu. Quando la rodopsina viene colpita da fotoni l'11-cis-retinale si isomerizza a tutto-trans-retinale in pochi picosecondi. La rodopsina in seguito all'isomerizzazione si riorganizza in varie forme intermedie della durata di poche decine di nanosecondi o di poche decine di microsecondi, ciascuna e dalla conformazione sconosciuta, precisamente la batorodopsina, la lumirodopsina, la metarodopsina I, fino ad assumere una conformazione più stabile nella metarodopsina II, detta anche rodopsina attiva. La metarodopsina II si lega alla trasducina, una proteina G trimerica con legato GDP e il legame favorisce lo scambio del GDP con GTP. Il complesso metarodopsina II-trasducina con legato GTP si dissocia subito nella subunità α della trasducina, con legato GTP, nel complesso formato dalle subunità β e γ della trasducina e nella metarodopsina II. La metarodopsina II è fosforilata dalla rodopsina chinasi con consumo di ATP, quindi la metarodopsina II fosforilata si lega all'arrestina che blocca la sua interazione con la trasducina, per poi dissociarsi in opsina e retinale tutto-trans. Il retinale tutto-trans viene trasformato dalla retinale reduttasi in tutto trans-retinolo, questo in 11-cis-retinolo, quindi in 11-cis-retinale che si lega ancora una volta all'opsina per formare rodopsina e iniziare un nuovo ciclo visivo. Nel frattempo la subunità α della trasducina con legato GTP interagisce con la fosfodiesterasi (un tetramero formato da una subunità α, una β e due subunità regolatrici γ), il legame converte il GTP in GDP+P (la subunità α della trasducina è funzionalmente un ATPasi) e permette alla subunità α di ricomporre il trimero della trasducina+GDP, mentre la fosfodiesterasi si divide in un complesso formato dalle subunità α e β e in un altro formato dalle γ. Il primo complesso catalizza la trasformazione del cGMP (già ottenuto da GTP grazie alla guanilato ciclasi) in 5'-GMP + H<sup>+</sup> chiudendo i canali del Na<sup>+</sup> posti sulla membrana plasmatica del bastoncello, poi si riassocia alle subunità regolatrici γ. Questi canali infatti si trovano sempre parzialmente aperti nella cellula e sono mantenuti tali dal legame con cGMP, dunque una diminuzione del cGMP provoca una diminuzione dei canali del Na<sup>+</sup> aperti. A sua volta il cGMP è anche regolato dalla concentrazione di Ca<sup>2+</sup> intracellulare, pompato nel citoplasma dagli stessi canali del Na<sup>+</sup>, in particolare se la concentrazione del Ca<sup>2+</sup> citosolico aumenta, l'attività della guanilato ciclasi si abbassa, con conseguente minor produzione di cGMP da GTP, quando invece i canali del Na<sup>+</sup> sono chiusi il Ca<sup>2+</sup> rimane nello spazio extracellulare e la guanilato ciclasi è attiva.
== Curiosità ==
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