Fosforilasi: differenze tra le versioni
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Affinché venga attivata la glicogeno fosforilasi, viene fosforilata una [[proteina]] chiamata [[Fosforilasi-b-chinasi]], la quale trasporta un gruppo fosfato sull'enzima, che dalla forma inattiva (fosforilasi b, cioè i suoi residui di [[Serina (chimica)|serina]] sono defosforilati) lo trasforma nella forma attiva (fosforilasi a, cioè i suoi residui di serina sono fosforilati). Invece, la defosforilazione e quindi l'inattivazione della glicogeno fosforilasi, sono determinate dalla proteina [[Fosforilasi α-fosfatasi]], la quale rimuove i gruppi fosforici dai due residui di serina dell'enzima. L'attivazione della proteina fosforilasi α-fosfatasi si verifica nel momento in cui è necessaria la riduzione della concentrazione ematica di glucosio.
Il glucagone, contemporaneamente a quest'evento, comporta una riduzione della concentrazione di '''[[fruttosio 2,6-bifosfato]]''', il quale è un attivatore allosterico dell'enzima della [[glicolisi]] la [[FosfoFruttoChinasi-1]], la cui inibizione comporta una riduzione dell'attività della glicolisi, cioè quel processo biochimico che porta alla demolizione del glucosio in due molecole di [[Piruvato]], il quale, a sua volta, potrà subire un processo di demolizione aerobia (ossidazione: [[ciclo di Krebs]] e [[catena di trasporto degli elettroni]], con formazione finale di ATP) o
Contemporaneamente alla attivazione per fosforilazione della glicogeno fosforilasi, avviene l'inibizione per fosforilazione della glicogeno sintasi, il quale è un enzima che serve per la formazione del glicogeno.
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