Serin proteasi: differenze tra le versioni

Gli enzimi principali appartenenti a questa classe, come [[tripsina]] , [[chimotripsina]] e [[elastasi]] , sono strettamente omologhi, infatti, le strutture primarie di quest'ultimi sono identiche per circa il 40%. Tutti questi enzimi hanno una Ser attiva e un His cataliticamente essenziale localizzate nel sito attivo che lega un residuo di Asp che è immerso in una tasca non accessibile al [[solvente]] . Questi tre residui formano una triade catalitica, collegata da [[legami ad idrogeno]] , nel seguente modo: SERINA 195-LEGAME H-ISTIDINA 57-LEGAME H-ASPARTATO 102.