Sintesi proteica: differenze tra le versioni

Il tRNA, sia che rechi metionina o N-formil-metionina, accoppia le sue basi con quelle del codone di avvio coadiuvato da dei fattori di inizio (IF) e si lega al sito P (peptide) del ribosoma formando un ponte tra la subunità minore e la subunità maggiore. La sub-unità maggiore forma quindi un complesso con quella minore e i fattori di inizio vengono liberati. A questo punto avviene l'''allungamento''. Un nuovo aminoacil-tRNA complessato con il fattore di allungamento (una proteina GTP dipendente, EF-Tu nei procarioti, αEF1 negli eucarioti, più semplicemente Tu) entra sul sito A del ribosoma ed accoppia le sue basi con quelle dell'mRNA. La subunità ribosomiale maggiore possiede azione peptidil-transferasica, grazie alla quale crea un legame peptidico tra gli amminoacidi vicini. Appena questo accade, l'amminoacido sul sito P si stacca dal suo tRNA ( a questo punto definiamo tRNA Scarico, ossia privo di amminoacido) e la catena peptidica in crescita si lega al tRNA sul sito A formano un dipeptide. Il ribosoma quindi si muove lungo l'mRNA. Avviene così il processo di traslocazione in cui, sapendo che la lettura dei codoni avviene a triplette, il dipeptide posto nel sito A torna va in P ed il deacilato in P migra sul sito E.A questo punto si libera il tRNA Scarico con il suo anticodone . Introduciamo l ultimo tRNA Aventeavente come amminoacido la serina (Ser) e l'unico sito che ha complementare il codone complementare è il sito A .Sempre ad opera del Ef-Tu avviene il secondo legame peptidico con la già formata Met-Fen che magranomigrano nel sito A formando il tripeptide. Per la seconda volta avviene la traslocazione al quarto condone con rilascio del tRna scarico o deacilato in P. Questo processo è noto come ''traduzione'' o ''espressione genica''.