Ripiegamento delle proteine: differenze tra le versioni
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La prima teoria del ripiegamento proteico è stata proposta negli [[anni 1920|anni venti]] del [[XX secolo]] dallo scienziato [[Cina|cinese]] [[Hsien Wu]]. In [[Europa]] e negli [[Stati Uniti d'America|Stati Uniti]] le prime importanti ricerche sono state quelle negli [[Anni 1960|anni sessanta]] di [[Christian B. Anfinsen]], premiato con il [[premio Nobel per la chimica]] nel [[1972]].
Attualmente molti gruppi di ricerca sono impegnati nello studio del ripiegamento proteico e nel tentativo di predire la struttura tridimensionale di una proteina partendo dalla sequenza amminoacidica, anche grazie, all'utilizzo di computer per le simulazioni dei ripiegamenti, cosa che ha portato, negli ultimi decenni, ad uno stravolgimento delle metodologie (e delle tempistiche) della ricerca. Il ripiegamento proteico, infatti, richiede simulazioni complesse ed estese (in particolar modo per quelle ab initio), che dovranno poi essere confrontate, all'interno di strutture chiamate [[Wet laboratory|wet-lab]], con il ripiegamento naturale di queste proteine in vitro. Esistono particolari progetti, tra cui [[Folding@home]] e [[Rosetta@home]] che prevedono l'uso, tramite il [[calcolo distribuito]], di parte della potenza inutilizzata dei processori delle migliaia di computer collegati ad Internet che partecipano al progetto, per predire ''[[in silico]]'' la struttura tridimensionale di alcune proteine.
Esiste inoltre un gioco sperimentale per computer, chiamato appunto ''[[Foldit]]'', che riguarda il ripiegamento proteico. Il suo scopo è trovare, grazie all'intuito (e alla fortuna) del giocatore, delle forme che le proteine assumono naturalmente negli organismi viventi.
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