Proteine: differenze tra le versioni
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* La ''[[struttura primaria]]'' è formata dalla sequenza specifica degli amminoacidi, dalla catena peptidica e dal numero stesso delle catene, determina da sola il ripiegamento della proteina.
* La ''[[struttura secondaria]]'' consiste nella conformazione spaziale delle catene; ad esempio la conformazione a spirale (o ad [[alfa elica]]), mantenuta e consentita dai [[legame chimico|legami a idrogeno]], quella planare (o a [[foglietto
* Il ''[[dominio (biochimica)|dominio]]'' è un'unità globulare o fibrosa formata da catene polipeptidiche ripiegate in più regioni compatte, costituiscono divisioni della [[struttura terziaria]], ha la caratteristica di ripiegarsi più o meno indipendentemente rispetto al resto della proteina. Un dominio è generalmente compreso tra i 30 e i 350 amminoacidi. Molte delle proteine più complesse sono aggregazioni modulari di numerosi domini proteici. Tra i più comuni si citino SH2 o SH3; la proteina Src possiede un dominio SH2, un dominio SH3 e un dominio catalitico chinasico C-terminale.
* La ''[[struttura terziaria]]'' (dal punto di vista della [[termodinamica]] è la forma con la più bassa [[energia libera]]) è rappresentata dalla configurazione tridimensionale completa che la catena polipeptidica assume nell'ambiente in cui si trova.<br />Viene consentita e mantenuta da diversi fattori, come i [[ponte disolfuro|ponti disolfuro]], e le [[forze di Van der Waals]]. Fondamentali ai fini della sua formazione sono le [[chaperonina|chaperonine]], proteine chiamate anche "dello stress" o "dello shock termico" (Hsp, “''heat shock proteins”''), per il loro ruolo nella rinaturazione delle proteine denaturate.<br />Gran parte delle strutture terziarie può essere classificato come globulare o fibrosa.
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