Inibitore enzimatico: differenze tra le versioni

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Gli inibitori usati in farmacologia servono anche ad inibire gli enzimi necessari alla sopravvivenza dei [[microorganismi patogeni]]. Ad esempio, i [[batteri]] sono protetti da una spessa [[parete cellulare]] formata da [[peptidoglicano|peptidoglicani]]. Molti antibiotici come la [[penicillina]] e la [[vancomicina]] inibiscono gli enzimi che li producono.<ref>Katz AH, Caufield CE. ''Structure-based design approaches to cell wall biosynthesis inhibitors.'' Curr Pharm Des. 2003;9(11):857–66. PMID 12678870</ref> Questo provoca una perdita di resistenza della parete e la sua rottura. Nella figura, una molecola di penicillina si lega al suo bersaglio, la [[transpeptidasi]] del batterio ''Streptomyces'' R61.
 
La ricerca sui farmaci è facilitata quando un enzima essenziale per la sopravvivenza di un patogeno è assente, o presente in una forma molto diversa, nell'uomo. Nell'esempio sopra, gli esseri umani non producono peptidoglicani, e quindi gli inibitori di questo processo sono selettivamente tossici per i batteri. La tossicità selettiva degli antibiotici può anche sfruttare le differenze nella struttura dei [[ribosomi]] batterici, o quelle relative alla biosintesi degli [[acidi grassi]]. Il concetto di tossicità selettiva risale agli studi pioneristicipionieristici di chemioterapia condotti dal medico tedesco [[Paul Ehrlich]] nei primi anni del Novecento.
 
=== Controllo metabolico ===