Utente:Daruuin/Sandbox
Legame a idrogeno modifica
Una comune interazione intermolecolare non covalente presente in molte molecole è il legame a idrogeno.
I legami a idrogeno si formano tra un atomo di idrogeno legato a un atomo piccolo, altamente elettronegativo e un altro atomo piccolo, altamente elettronegativo con una coppia di elettroni non condivisa (acceptor). Gli elementi che di solito partecipano ai legami a idrogeno sono azoto, ossigeno e fluoro.
Vedi qui: http://www.chem.ucla.edu/~harding/IGOC/H/hydrogen_bond_acceptor.html
Un legame a idrogeno è molto più debole di un legame covalente (10-40 kJ/mol contro le centinaia di kJ/mol di un legame covalente), ma quando si sommano molti legami a idrogeno, possono avere un'influenza significativa sulla struttura delle molecole. Un esempio di legame a idrogeno è il reticolo formato dalle molecole d'acqua nel ghiaccio. Nelle molecole biologiche, gli atomi elettronegativi con cui l'atomo di idrogeno è 'condiviso' sono solitamente l'ossigeno e l'azoto.
Nel diagramma a sinistra qui sotto (https://www2.chem.wisc.edu/deptfiles/genchem/netorial/modules/biomolecules/modules/dna1/hbond.htm), l'atomo di ossigeno del gruppo idrossi è chiamato donatore di legame idrogeno, perché sta 'donando' il suo idrogeno all'azoto. L'atomo di azoto è chiamato accettore del legame a idrogeno, perché sta 'accettando' l'idrogeno dall'ossigeno. Nell'immagine di due molecole d'acqua in basso a destra, l'ossigeno della molecola d'acqua B è il donatore del legame idrogeno. L'ossigeno della molecola d'acqua A è l'accettore del legame idrogeno.
Ammidi modifica
Le ammidi sono composti caratterizzate da un carbonile legato ad un ammina. Ricordiamo le ammine
L'ammide più semplice è pertanto la formammide H-CONH2 (un'ammide primaria, cioè l'N ha 1 solo H sostituito da C, ovvero è legato a 2 H).
Le ammidi non hanno un carattere basico apprezzabile (a differenza delle ammine), perché il doppietto libero dell'azoto è delocalizzato per risonanza, attratto dall'O del carbonile. Questo si può collegare al fatto che la strategia più comune per proteggere i gruppi amminici e ridurre la loro nucleofilicità è di convertirli in ammidi (v. gruppi ammino-protettori nel Brown).
Questa delocalizzazione implica che il C-N sia in realtà ~ C=N, cioè un parziale doppio legame. E quindi che la molecola sia più rigida.
Infatti il legame peptidico delle proteine, che è un legame ammidico, non ruota.
La designazione primaria, secondaria e terziaria si riferisce al grado di sostituzione dell’atomo di azoto e non dell’atomo di carbonio a cui l’azoto è legato (come nel caso delle ammine, a differenza di quanto avviene per gli alcoli e per gli alogenuri alchilici, in cui si riferisce al grado di sostituzione dell’atomo di carbonio a cui l'ossigeno o l'alogeno è legato).
Le ammidi 1o e 2o (1, 2 C legati a N, ovvero 2, 1 H legati a N) sono fortemente polari, cioè danno forti legami a idrogeno (N donor, O acceptor).
Le ammidi 1o possono formare tre legami a idrogeno con l’acqua. Uno con il gruppo carbonilico e due con gli atomi di idrogeno presenti sull’azoto.
Le ammidi 2o possono formare due legami a idrogeno e quelle 3o un legame a idrogeno.
Evidentemente il carbonile addensa molta carica negativa, ma non riesce così tanto quando l'N lega il terzo C (ammide 3o), essendo più elettronegativo dell'H che si ha nella corrispettiva ammide 2o.
Cenni sulla sintesi modifica
Le ammidi possono derivare dalla reazione di un acido carbossilico con un'ammina, con eliminazione di acqua.
Quindi: ammina + acido carbossilico = ammide + acqua (la reazione inversa è l'idrolisi delle ammidi).
Analogamente, ammina + estere = ammide + alcol.
Ci sono altri modi per preparare le ammidi.
Legame peptidico modifica
Un dipeptide è una molecola contenente due amminoacidi uniti da un legame ammidico (e così via per i tripeptidi ecc.).
Il legame ammidico dei peptidi, tra cui le proteine, prende il nome di legame peptidico.
La formazione di questo legame, in natura, è catalizzata da rRNA.
Nei peptidi abbiamo una sequenza di ammidi secondarie.