Fosfoglicerato chinasi
La fosfoglicerato chinasi è un enzima del gruppo delle transferasi, che catalizza la seguente reazione:
| Fosfoglicerato chinasi 1 | |
|---|---|
 phosphoglycerate kinase monomer, Pig | |
| Numero EC | 2.7.2.3 |
| Classe | Transferasi |
| Nome sistematico | |
| ATP:3-fosfo-D-glicerato 1-fosfotransferasi | |
| Altri nomi | |
| PGK; 3-PGK; 3-fosfoglicerato chinasi; glicerato-3-fosfato chinasi; glicerofosfato chinasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
L'enzima è coinvolto nella settima reazione della glicolisi che produce 3-fosfoglicerato e ATP a partire da 1,3-bisfosfoglicerato e ADP. Questo genere di produzione di ATP, che si serve della fosforilazione diretta di ADP, è definita fosforilazione al livello del substrato: è infatti resa possibile dalla presenza dell'1,3-bisfosfoglicerato, un substrato ad alto potenziale di trasferimento di un gruppo fosfato.
Meccanismo d'azione modifica
L'enzima è composto di due regioni collegate da un braccio flessibile. Quella superiore è preposta al legame con l'ADP; quella inferiore presenta una tasca interna per l'1,3-bisfosfoglicerato.
La fosfoglicerato chinasi, concretamente, sposta il fosfato presente sull'estremità carbossilica dell'1,3-bisfosfoglicerato (in posizione 1) sull'ADP. Questo genere di processo deve avvenire in un ambiente riparato dall'esterno e dalla soluzione acquosa in cui si trova l'enzima. All'interno dell'enzima dunque, è presente una tasca che ripara la reazione dalle eventuali interferenze delle molecole di acqua, che potrebbero portare ad una errata idrolisi del fosfato presente sull'1,3-bisfosfoglicerato, che porterebbero ad uno spreco di molecole ad alta energia. Anche le altre chinasi della via glicolitica, come la esochinasi, la fosfofruttochinasi e la piruvato chinasi hanno una struttura simile, di fatto sensibile alla presenza del substrato.
Bibliografia modifica
- (EN) Axelrod, B. e Bandurski, R.S. Phosphoglyceroyl kinase in higher plants. J. Biol. Chem. 204 (1953) 939–948.
- (EN) Bücher, T. Über ein phosphatübertragendes Gärungsferment. Biochim. Biophys. Acta 1 (1947) 292–314.
- (EN) Hashimoto, T. e Yoshikawa, H. Crystalline phosphoglycerate kinase from human erythrocytes. Biochim. Biophys. Acta 65 (1962) 355–357. Entrez PubMed 13960866
- (EN) Rao, D.R. e Oespar, P. Purification and properties of muscle phosphoglycerate kinase. Biochem. J. 81 (1961) 405–411.
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Collegamenti esterni modifica
- (EN) phosphoglycerate kinase, su Enciclopedia Britannica, Encyclopædia Britannica, Inc.
