3-idrossi-2-metilchinolina-4-one 2,4-diossigenasi

enzima

La 3-idrossi-2-metilchinolina-4-one 2,4-diossigenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

3-idrossi-2-metilchinolina-4-one 2,4-diossigenasi
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Numero EC1.13.11.48
ClasseOssidoreduttasi
Nome sistematico
3-idrossi-2-metil-1H-chinolin-4-one 2,4-diossigenasi (genera CO)
Altri nomi
(1H)-3-idrossi-4-ossochinaldina 2,4-diossigenasi
Banche datiBRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB
3-idrossi-2-metil-1H-chinolin-4-one + O2 N-acetilantranilato + CO

L'enzima non contiene un centro metallico o un cofattore metallico. Esso catalizza la fissione di due legami C-C: un taglio 2,4-diossigenolitico con concomitante rilascio di monossido di carbonio. L'enzima derivante da Arthrobacter sp può anche agire con la 3-idrossi-4-ossochinolina, generando N-formilantranilato e CO (similmente alla 3-idrossi-4-ossochinolina 2,4-diossigenasi, numero EC 1.13.11.47[1]), ma più lentamente.

Note modifica

  1. ^ (EN) 1.13.11.47, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.

Bibliografia modifica

  • Fischer, F., Kunne, S. and Fetzner, S., Bacterial 2,4-dioxygenases: new members of the hydrolase-fold superfamily of enzymes functionally related to serine hydrolases, in J. Bacteriol., vol. 181, 1999, pp. 5725–5733, Entrez PubMed 10482514.
  • Bauer, I., Max, N., Fetzner, S. and Lingens, F., 2,4-Dioxygenases catalyzing N-heterocyclic-ring cleavage and formation of carbon monoxide. Purification and some properties of 1H-3-hydroxy-4-oxoquinaldine 2,4-dioxygenase from Arthrobacter sp. Ru61a and comparison with 1H-3-hydroxy-4-oxoquinoline 2,4-dioxygenase from Pseudomonas putida 33/1, in Eur. J. Biochem., vol. 240, 1996, pp. 576–583, Entrez PubMed 8856057.
  • Bauer, I., De Beyer, A., Tsisuaka, B., Fetzner, S. and Lingens, F., A novel type of oxygenolytic ring cleavage: 2,4-Oxygenation and decarbonylation of 1H-3-hydroxy-4-oxoquinaldine and 1H-3-hydroxy-4-oxoquinoline, in FEMS Microbiol. Lett., vol. 117, 1994, pp. 299–304.
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