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ioduro perossidasi
Modello tridimensionale dell'enzima
ioduro perossidasi monomer, Zobellia galactanivorans
Numero EC1.11.1.8
ClasseOssidoreduttasi
Nome sistematico
ioduro:idrogeno-perossido ossidoreduttasi
Altri nomi
iodotirosina deiodasi; iodinasi; iodoperossidasi (emo-tipo); tiroide perossidasi; ioduro perossidasi-tirosina iodinasi; iodotirosina deiodinasi; monoiodotirosina deiodinasi; tiroperossidasi; tirosina iodinasi; TPO
Banche datiBRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La ioduro perossidasi (TPO) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

2 I + H2O2 + 2 H+ ⇄ 2 I• + 2 H2O

L'enzima è una emoproteina. È presente soprattutto nella tiroide dove viene secreto nel colloide. La TPO ossida gli ioni ioduro I a iodio elementare ed è implicata negli ormoni della tiroide quali la tiroxina (T4) e la triiodotironina (T3).[1] Negli esserei umani la tiroperossidasi è codificata dal gene TPO.[2]

FisiologiaModifica

Lo iodio inorganico entra nel corpo soprattutto come ioduro, I. Dopo essere entrato nel follicolo della tiroide (o nella cellula follicolare della tiroide) via cotrasportatore di Na+/I (NIS, sodium iodide symporter) situato nel lato basolaterale, lo ioduro è trasportato attraverso la membrana apicale fino al colloide via proteina pendrina, dopo di che la perossidasi della tiroide trasforma lo ioduro in iodio nascente (I•).

L'organificazione dello iodio, cioè l'incorporazione di iodio nella tireoglobulina per la produzione dell'ormone tiroideo, è resa possibile grazie all'azione della TPO, che produce la specie reattiva dello iodio necessaria alla sintesi di tali ormoni.

Le reazioni chimiche catalizzate dalla ioduro perossidasi avvengono sulla superficie esterna della membrana apicale e sono mediate dal perossido di idrogeno.

NoteModifica

  1. ^ Ruf J, Carayon P, Structural and functional aspects of thyroid peroxidase, in Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 445, nº 2, Jan 2006, pp. 269–77, DOI:10.1016/j.abb.2005.06.023, PMID 16098474.
  2. ^ Kimura S, Kotani T, McBride OW, Umeki K, Hirai K, Nakayama T, Ohtaki S, Human thyroid peroxidase: complete cDNA and protein sequence, chromosome mapping, and identification of two alternately spliced mRNAs, in Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 84, nº 16, Aug 1987, pp. 5555–9, DOI:10.1073/pnas.84.16.5555, PMC 298901, PMID 3475693.

BibliografiaModifica

  • Serif, G.S. and Kirkwood, S., Enzyme systems concerned with the synthesis of monoiodotyrosine. II. Further properties of the soluble and mitochondrial systems, in J. Biol. Chem., vol. 233, 1958, pp. 109–115.
  • Hosoya, T., Kondo, Y. and Ui, N., Peroxidase activity in thyroid gland and partial purification of the enzyme, in J. Biochem. (Tokyo), vol. 52, 1962, pp. 180–189.
  • Cunningham, B.A. and Kirkwood, S., Enzyme systems concerned with the synthesis of monoiodotyrosine. III. Ion requirements of the soluble system, in J. Biol. Chem., vol. 236, 1961, pp. 485–489, Entrez PubMed 13718859.
  • Coval, M.L. and Taurog, A., Purification and iodinating activity of hog thyroid peroxidase, in J. Biol. Chem., vol. 242, 1967, pp. 5510–5523, Entrez PubMed 12325367.
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