Proteinasi 3

Proteinasi 3 (o PR3) è una serin-proteasi contenuta nei granuli primari (o azzurrofili) di granulociti e monociti, dotata di attività antimicrobica nei confronti di batteri e funghi. La maggior parte delle sue funzioni biologiche dipende dall'attività proteolitica^[1].

In un contesto infiammatorio, la PR 3 viene rilasciata all'esterno della cellula, insieme ad altri costituenti dei granuli e radicali dell'ossigeno, dove può degradare collagene, proteoglicani e altri costituenti del tessuto connettivo.

Un'attività proteolitica eccessiva, prolungata o inappropriata, è causa, però, di danni all'organismo: come nella Sindrome di Churg-Strauss o granulomatosi eosinofilica con poliangite, in cui diventa bersaglio degli anticorpi citoplasmatici anti-neutrofili (ANCA) della classe c-ANCA (sottotipo citoplasmatico)^[2].

Note

^ (EN) D Campanelli, M Melchior e Y Fu, Cloning of cDNA for proteinase 3: a serine protease, antibiotic, and autoantigen from human neutrophils., in The Journal of experimental medicine, vol. 172, n. 6, 1º dicembre 1990, pp. 1709–1715, DOI:10.1084/jem.172.6.1709. URL consultato il 3 luglio 2024.
^ (EN) J. C. Jennette, R. J. Falk e P. A. Bacon, 2012 Revised International Chapel Hill Consensus Conference Nomenclature of Vasculitides, in Arthritis & Rheumatism, vol. 65, n. 1, 2013-01, pp. 1–11, DOI:10.1002/art.37715. URL consultato il 3 luglio 2024.

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[1] (EN) D Campanelli, M Melchior e Y Fu, Cloning of cDNA for proteinase 3: a serine protease, antibiotic, and autoantigen from human neutrophils., in The Journal of experimental medicine, vol. 172, n. 6, 1º dicembre 1990, pp. 1709–1715, DOI:10.1084/jem.172.6.1709. URL consultato il 3 luglio 2024.

[2] (EN) J. C. Jennette, R. J. Falk e P. A. Bacon, 2012 Revised International Chapel Hill Consensus Conference Nomenclature of Vasculitides, in Arthritis & Rheumatism, vol. 65, n. 1, 2013-01, pp. 1–11, DOI:10.1002/art.37715. URL consultato il 3 luglio 2024.

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