Protoclorofillide reduttasi
La protoclorofillide ossidoreduttasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
| protoclorofillide reduttasi | |
|---|---|
 Puoi caricare tu un'immagine dell'enzima (se disponibile) cercandola qui e seguendo le istruzioni. Grazie! | |
| Nome sistematico | |
| chlorofillide-a:NADP+ 7,8-ossidoreduttasi | |
| Altri nomi | |
| NADPH2-protoclorofillide ossidoreduttasi; NADPH-protoclorofillide ossidoreduttasi; NADPH-protoclorofillide reduttasi; protoclorofillide ossidoreductasi; protoclorofillide fotoossidoreduttasi | |
- protoclorofillide + NADPH + H+ ⇄ clorofillide a + NADP+
L'enzima catalizza una trans-riduzione del D-anello della protoclorofillide (il prodotto ha configurazione (7S,8S)), ed esiste in due versioni filogeneticamente indipendenti: una versione dipende dalla presenza di luce (LPOR, Light-dependent Protochlorophyllidae OxidoReductase)[1][2], e una indipendente dalla presenza di luce (DPOR, Dark operative Protochlorophyllidae OxidoReductase). Tutte le angiosperme (e alcune gimnosperme) posseggono la forma LPOR. Gimnosperme e batteri posseggono più comunemente la forma DPOR.
Note modifica
- ^ (EN) Davide Floris e Werner Kühlbrandt, Molecular landscape of etioplast inner membranes in higher plants, in Nature Plants, vol. 7, n. 4, 2021-04, pp. 514–523, DOI:10.1038/s41477-021-00896-z. URL consultato il 27 ottobre 2021.
- ^ (EN) Henry C. Nguyen, Arthur A. Melo e Jerzy Kruk, Photocatalytic LPOR forms helical lattices that shape membranes for chlorophyll synthesis, in Nature Plants, vol. 7, n. 4, 2021-04, pp. 437–444, DOI:10.1038/s41477-021-00885-2. URL consultato il 27 ottobre 2021.
Bibliografia modifica
- Apel, K., Santel, H.-J., Redlinger, T.E. and Falk, H., The protochlorophyllide holochrome of barley (Hordeum vulgare L.). Isolation and characterization of the NADPH:protochlorophyllide oxidoreductase, in Eur. J. Biochem., vol. 111, 1980, pp. 251–258, Entrez PubMed 7439188.
- Griffiths, W.T., Reconstitution of chlorophyllide formation by isolated etioplast membranes, in Biochem. J., vol. 174, 1978, pp. 681–692, Entrez PubMed 31865.
