Integrina: differenze tra le versioni
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Fuori dalla membrana plasmatica, le catene α e β sporgono per una lunghezza di circa 23 nm, gli ultimi 5 dei quali - grazie alla terminazione formata dall'NH<sub>2</sub> di ciascuna catena - forma una regione adibita ai legami per la matrice extracellulare (MEC).
La massa molecolare delle subunità di integrina possono variare da 90 [[kilodalton|Kda]] a 160 Kda. Le subunità β hanno 4 sequenze ripetute ricche di [[cisteina]]. Sia le subunità α sia le β legano molti [[cationi]] [[Valenza (chimica)|divalenti]].
Il ruolo dei cationi interagenti con α è sconosciuto, mentre i cationi che interagiscono con β sono più interessanti: sono direttamente coinvolti nella coordinazione di alcuni dei legami che l'integrina stabilisce.
Vi sono molti modi di classificare le integrine. Per esempio, una sottoclasse delle catene α possiede un dominio strutturale in più inserito presso la terminazione NH2, il così denominato dominio alpha-A (poiché ha una struttura simile ai domini A rilevati nella [[proteina]] del [[fattore di von Willebrand]]).
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