Epcidina: differenze tra le versioni
Contenuto cancellato Contenuto aggiunto
m Bot: rimuovo parametro ridondante (valore uguale alla proprietà P351 su Wikidata) |
m +doi |
||
Riga 20:
L'epcidina, il suo [[Proormone|pro-ormone]] ed il suo pre-pro-ormone sono composti rispettivamente da 25, 60 e 84 amminoacidi. Nelle urine si trovano anche forme di epcidina a 20 e 22 amminoacidi.
La conversione del pro epcidina in epcidina è mediata dal pro-ormone convertasi [[Furina (enzima)|furina]].<ref>{{Cita pubblicazione|autore=|titolo=Valore EV, Ganz T (2008). "Posttranslational processing of hepcidin in human hepatocytes is mediated by the prohormone convertase furin". Blood Cells Mol. Dis. 40 (1): 132–8.|rivista=|volume=|numero=|
L'epcidina è un polipeptide strettamente piegato con il carattere del 32% di beta-foglio e una struttura a forcina stabilizzata da 4 legami disolfuro. La struttura dell'epcidina è stata determinata attraverso la soluzione NMR.<ref name=":0">{{Cita pubblicazione|autore=|titolo=Jordan JB, Poppe L, Haniu M, Arvedson T, Syed R, Li V, Kohno H, Kim H, Schnier PD, Harvey TS, Miranda LP, Cheetham J, Sasu BJ (September 2009). "Hepcidin revisited, disulfide connectivity, dynamics, and structure". J. Biol. Chem. 284 (36): 24155–67|rivista=|volume=|numero=|url=http://www.jbc.org/content/284/36/24155}}</ref> Gli studi NMR hanno mostrato un nuovo modello per l'epcidina: a temperatura ambiente, la proteina interconverte tra due conformazioni, che potrebbero essere risolte individualmente dalla variazione di temperatura. La struttura della soluzione di epcidina è stata determinata a 325 K e 253 K in acqua raffreddata. L'analisi a raggi X di un co-cristallo con Fab ha rivelato una struttura simile alla struttura NMR ad alta temperatura. <ref name=":0" />
| |||