Transaminazione: differenze tra le versioni
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Da un punto di vista biochimico le reazioni sono [[catalisi|catalizzate]] da diversi [[enzimi]], detti [[Transaminasi|aminotransferasi]] o [[transaminasi]], ognuno dei quali è specifico per un dato amminoacido. Poiché si tratta di una reazione in condizione di equilibrio, i prodotti della reazione dipendono dalla disponibilità dei diversi α-chetoacidi presenti all'interno della [[cellula]].
: Glutammato + ossaloacetato ↔ α-chetoglutarato + [[aspartato]]
L'ossalacetato è un α-chetoacido necessario per la gluconeogenesi e l'α-chetoglutarato incrementa il ciclo di Krebs.
== Meccanismo di reazione ==
La reazione di transaminazione avviene grazie alla presenza del coenzima contenente un [[gruppo aldeidico]], il '''[[Piridossalfosfato|piridossal-5'-fosfato]] (PLP)''', un derivato della piridossina ('''[[Vitamina B6|vitamina B<sub>6</sub>]]'''). La reazione catalizzata dalla transaminasi avviene in due step (meccanismo a "ping-pong"). Nel primo, il gruppo α-amminico di un amminoacido viene trasferito all'enzima, producendo il corrispondente α-chetoacido e la forma amminata del coenzima PLP, denominata PMP (pridossammina-5'-fosfato). Nel secondo step il gruppo amminico è trasferito al chetoacido accettore, generando il nuovo amminoacido e ripristinando il coenzima PLP nella sua forma iniziale.
[[File:Picture2 aminotransferase.jpg|alt=Meccanismo transaminazione|miniatura|446x446px|Meccanismo della reazione di transaminazione]]
=== Descrizione meccanismo ===
Il PLP forma un [[legame covalente]] con l'enzima tramite la condensazione del suo gruppo aldeidico con il gruppo ε-amminico di un residuo di [[lisina]] ('''Lys'''), il PLP è quindi un cofattore dell'aminotransferasi. La [[base di Schiff]] formatasi è chiamata "''aldimmina interna''" ed è il [[sito attivo]] dell'enzima, proprietà dovuta alla sua coniugazione con l'anello [[Piridina|piridinico]]. Quando entra nel sito attivo dell'enzima, l'amminoacido [[Substrato (chimica)|substrato]] si sostituisce alla '''Lys''' nella formazione della base di Schiff grazie a una “transimminazione”.
Una volta formata "l’''aldimmina esterna"'', la sottrazione di un protone da parte di un gruppo basico del sito attivo (catalisi basica generale) porta alla formazione di una carica negativa sul carbonio α. Si ha quindi un intermedio [[Carbanione|carbanionico]] stabilizzato per risonanza: la delocalizzazione della carica negativa è possibile grazie al flusso di elettroni attraverso un complesso sistema di doppi legami coniugati, che porta alla neutralizzazione della carica positiva presente nell’anello piridinico del PLP. Il coinvolgimento dell’[[azoto]] piridinico caricato positivamente in una “trappola per elettroni” è simile al caso dell’anello tiazolico della [[tiamina pirofosfato]] (TPP) nelle reazioni catalizzate da [[piruvato deidrogenasi]] e [[transchetolasi]] e nel caso della base di Schiff protonata nelle reazioni catalizzate da [[aldolasi]] e [[transaldolasi]]. La struttura limite di risonanza in cui è stata neutralizzata la carica positiva nell’anello piridinico è l’intermedio ''chinonoide'', così chiamato per la posizione dei doppi legami nell’anello simile a quella di un [[Chinoni|chinone]].
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