Fibronectina: differenze tra le versioni

Famiglia di [[glicoproteina|glicoproteine]] dimeriche prodotte da molte [[cellula|cellule]] e tessuti, presenti nel [[tessuto connettivo]] lasso e in quello denso. La particolare composizione [[aminoacido|aminoacidica]] permette loro di legare sia [[proteine]] delle [[membrana plasmatica|membrane plasmatiche]] delle cellule [[tessuto connettivo|connettivali]] (per esempio, le [[integrina|integrine]]) sia componenti della [[matrice extracellulare]], come [[fibre]] [[collagene]], [[eparina]], [[eparansolfato]].

 

==Struttura==

 

Una molecola di Fibronectina umana consta di due [[polipeptide|catene polipeptidiche]] molto simili (non identiche) unite da [[ponte disolfuro|legami disolfuro]] in sede C-terminale.

Ciascuna di queste si compone di una serie lineare di domini distinti, in modo da fornire ad ogni [[polipeptide|polipeptide]] un'architettura modulare. Ognuno è formato da una catena di circa 30 domini ''Fn'' con ripiegamento indipendente: questi sono presenti in molte altre proteine, quali [[Recettore (biochimica)|recettori di membrana]] o [[Coagulazione del sangue|fattori di coagulazione]] (un'elevata produzione di fibronectine caratterizza i processi [[cicatrice|cicatriziali]]), ma hanno assunto la denominazione ''Fn'' in quanto la Fibronectina è la prima struttura in cui sono stati scoperti. Tali domini tendono a combinarsi in 5 o 6 unità funzionali di dimensioni maggiori.

 

==Funzioni==