Chaperone molecolare: differenze tra le versioni

Le α-cristalline sono abbondantemente presenti nella lente dei mammiferi (35%) con un rapporto αA e αB di 3:1. Le αA si ritrovano principalmente nella lente con tracce negli altri tessuti, mentre le αB sono presenti più ubiquitariamente. Il bersaglio fisiologico delle α-cristalline nella lente sembrano essere le altre classi di cristalline (γ e β) e alcuni enzimi “housekeeping”, ma in ogni modo l’azione di chaperone delle α-cristalline è stata valutata e risultata valida su un’ampia varietà di proteine strutturali e di enzimi sottoposti a stress di vario genere (termico, UV, urea, etc), come glutatione S-transferasi, alcool deidrogenasi, aldolasi, citrato sintetasi, aldoso reduttasi, etc; anche se il meccanismo molecolare di interazione tra le α-cristalline e i substrati rimane in gran parte sconosciuto. Nello studio dell’azione di chaperone delle α-cristalline particolare interesse ha assunto la definizione dello stato conformazionale delle proteine substrato durante la loro interazione con le α-cristalline. Sembra che le α-cristalline interagiscano con il substrato nello stato di “molten“[[Globulo globule”fuso|molten globule]]”: questo stato ha una struttura compatta come quella nativa, con regioni idrofobiche accessibili al solvente, tuttavia essa, pur mantenendo quasi interamente la struttura secondaria, ha perso quasi del tutto quella terziaria.