Costante di dissociazione: differenze tra le versioni
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In [[chimica]] e [[biochimica]], una '''costante di dissociazione''' è un tipo specifico di equilibrio costante che misura la tendenza di un composto a separarsi (''dissociarsi'') in modo reversibile in componenti più piccoli (ad esempio, un sale che si scinde negli ioni che lo compongono). La costante di dissociazione è denominata con la sigla '''''K<sub>d</sub>''''', ed è l'inverso della [[costante di associazione]]. Nel caso specifico dei sali, la costante di dissociazione è anche detta ''costante di ionizzazione''.
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== Legame Proteina-Ligando ==
La costante di dissociazione è comunemente usata per descrivere l'[[affinità]] tra un [[ligando]] ('''<math>\mathrm{L}</math>''') (ad esempio una [[droga]]) e una [[proteina]] ('''<math>\mathrm{P}</math>'''); essa si usa, per esempio, per descrivere quanto è forte il legame tra un ligando e una particolare proteina. Le affinità ligando-proteina sono influenzate da [[legame chimico|interazioni intermolecolari non covalenti]] tra le due molecole, come i [[legame a idrogeno|legami a idrogeno]], le [[elettrostatica|interazioni elettrostatiche]], l'[[idrofobia]] e le [[forze di Van der Waals]]. Esse possono essere influenzate anche da alte concentrazioni di altre macromolecole, il che provoca ''affollamento macromolecolare''<!--Pagina inesistente in italiano, da tradurre dall'inglese.--> (''macromolecular crowding'').<ref>{{cite journal |author=Zhou HX, Rivas G, Minton AP |title=Macromolecular crowding and confinement: biochemical, biophysical, and potential physiological consequences |journal=Annu Rev Biophys |volume=37 |issue= |pages=375–97 |year=2008 |pmid=18573087 |doi=10.1146/annurev.biophys.37.032807.125817}}</ref><ref>{{cite journal |author=Minton AP |title=The influence of macromolecular crowding and macromolecular confinement on biochemical reactions in physiological media |journal=J. Biol. Chem. |volume=276 |issue=14 |pages=10577–80 |year=2001 |pmid=11279227 |doi=10.1074/jbc.R100005200 |url=http://www.jbc.org/cgi/content/full/276/14/10577}}</ref>
La formazione di un complesso ligando-proteina ('''<math>\mathrm{C}</math>''') può essere descritta come un processo a due stadi
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dove ['''Ab'''] è l'anticorpo, e ['''Ag'''] l'[[antigene]].
Questo [[equilibrio chimico]] è anche il rapporto tra la quantità di anticorpi ''on-rate'', ossia che si legano con l'antigene per formare il complesso anticorpo-antigene ['''AbAg'''], e la quantità di anticorpi ''off-rate'', ossia che si distaccano dall'antigene. Due anticorpi possono pertanto avere la stessa affinità, ma uno dei due potrebbe avere un<nowiki>'</nowiki>''on-rate'' e un<nowiki>'</nowiki>''off-rate'' molto alte, mentre l'altro potrebbe averle entrambe basse.
<!--Qui lascio i termini inglesi "on-rate" e "off-rate", non sapendo come meglio tradurli in italiano.-->
:<math>
K_{a} = \frac{\mbox{on-rate}}{\mbox{off-rate}}
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Questi p<math>K_{d}</math> sono usati prevalentemente per [[legame covalente|dissociazioni covalenti]] (cioè reazioni in cui vengono creati o rotti legami chimici), in quanto questo tipo di costanti di dissociazione possono variare notevolmente.
<!--L'originale inglese riportava "K<sub>a</sub>", ma mi è sembrato opportuno correggere in "K<sub>d</sub>"; resta da controllare. Lo stesso valga per pKa/pKd.-->
== Costante di dissociazione dell'acqua ==
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== Reazioni acido-base ==
Per la [[deprotonazione]]<!--Deprotonazione: pagina da aggiungere in italiano.--> degli [[acido|acidi]], ''K'' è conosciuta come ''K''<sub>a</sub>, la [[costante di dissociazione acida]]. Gli [[acidi forti]], per esempio l'[[acido solforico]] o l'[[acido fosforico]], hanno costanti di dissociazione elevate; gli [[acidi deboli]], come l'[[acido acetico]], hanno costanti di dissociazione più basse. Una molecola può possedere diverse costanti di dissociazione acida. A questo proposito, a seconda del numero di [[protone|protoni]] che possono cedere, dividiamo gli [[acido poliprotico|acidi]] in ''monoprotici'', ''diprotici'' e ''triprotici''. I primi (ad esempio l'acido acetico o lo ione [[ammonio]]) hanno solo un gruppo dissociabile; i secondi ([[acido carbonico]], [[bicarbonato]], [[glicina]]) hanno due gruppi dissociabili; i terzi (acido fosforico) hanno tre gruppi dissociabili. Nel caso di molteplici valori di p''K'', essi sono indicati da indici: p''K''<sub>1</sub>, p''K''<sub>2</sub>, p''K''<sub>3</sub> e così via.
Per gli [[amminoacido|amminoacidi]], la costante p''K''<sub>1</sub> si riferisce ai loro gruppi [[gruppo carbossilico|carbossilici]] (-COOH), la costante p''K''<sub>2</sub> ai loro gruppi [[gruppo amminico|amminici]] (-NH<sub>3</sub>), e la costante p''K''<sub>3</sub> è il valore p''K'' dei loro [[sostituente|sostituenti]].
<math>H_3 B \rightleftharpoons\ H ^ + + H_2 B ^ - \qquad K_1 = {[H ^ +] \cdot [H_2 B ^ -] \over [H_3 B]} \qquad pK_1 = - log K_1 </math>
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