Chimotripsina: differenze tra le versioni
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Assieme ad altri enzimi ([[carbossipeptidasi]], [[dipeptidasi]], [[elastasi]], [[trombina]], [[subtilisina]], [[plasmina]] e [[tripsina]]) completa la digestione delle [[proteina|proteine]].
È una proteina globulare e possiede, come la tripsina, una tasca idrofobica, ricoperta da residui di [[amminoacido|amminoacidi]] apolari. La cavità idrofoba contiene una triade catalitica (
La chimotripsina idrolizza il legame solo in corrispondenza di amminoacidi idrofobici, e scorre lungo la catena fino a trovare questi amminoacidi.
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* {{en}}Polgár, L. Structure and function of serine proteases. In: Neuberger, A. and Brocklehurst, K. (Eds), New Comprehensive Biochemistry: Hydrolytic Enzymes, vol. 16, Elsevier, Amsterdam, 1987, pp. 159–200.
* {{en}}Tomita, N., Izumoto, Y., Horii, A., Doi, S., Yokouchi, H., Ogawa, M., Mori, T. and Matsubara, K. Molecular cloning and nucleotide sequence of human pancreatic prechymotrypsinogen cDNA. Biochem. Biophys. Res. Commun. 158 (1989) 569–575. {{Entrez Pubmed|2917002}}
{{Portale|biologia|chimica}}
[[Categoria:EC 3.4.21]]
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