Chaperone molecolare: differenze tra le versioni

Uno dei primi studi sulle condizioni di stress cellulare è stato condotto agli inizi degli anni sessanta esponendo ghiandole salivari di ''D.melanogaster'' a temperature leggermente al di sopra di quelle ottimali per la crescita e lo sviluppo del moscerino e notando la formazione di rigonfiamenti localizzati dei cromosomi politenici. Tale evidenza suggeriva uno specifico cambio di espressione genica, con la trascrizione di geni codificanti per particolari proteine, definite “''heat shock protein''”.

 

Gli chaperones molecolari comprendono diverse famiglie di proteine altamente conservate; molti di questi sono anche heat shock protein. Il loro ruolo è legato al mantenimento della struttura delle [[proteine]] secondo quattro aspetti principali:

a) assicurano il raggiungimento e il mantenimento del corretto stato conformazionale delle catene polipeptidiche appena sintetizzate;

b) dirigono l’assemblaggio di complessi multienzimatici;

d) stabilizzano le proteine danneggiate formatesi a seguito di stress chimici o fisici facilitandone la rinaturazione e/o la degradazione.