Glicoproteina: differenze tra le versioni
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Il carboidrato può legarsi ad un residuo di [[asparagina]] (si parla in tal caso di [[N-glicosilazione]]) o ad un residuo di idrossi[[lisina]], idrossi[[prolina]], [[serina (chimica)|serina]] o [[treonina]] (si parla in tal caso di [[O-glicosilazione]]). Il primo tipo di legame riguarda la [[N-acetil-glucosammina]] (GlcNAc): vede lo zucchero in configurazione β, avviene a livello del [[reticolo endoplasmatico]] ed il corretto sito per il legame è segnalato da una serina o una [[treonina]] a valle di un aminoacido, rispetto all'asparagina di legame glicosidico.
Il secondo tipo di legame, riguardante l'[[N-acetil-galattosammina]] (GalNAc), avviene con lo zucchero in configurazione α solo nell'[[Apparato del Golgi]]. A differenza di questo secondo caso, il primo vede la sintesi di una sequenza glucidica (il "core") sempre identica, costituita da due molecole di GluNAc, nove di [[mannosio]] e tre di [[glucosio]], per un totale di 14. Tale sequenza, prima di essere attaccata alla proteina, viene montata su un supporto lipidico fornito dal dolicolo fosfato. Dopo il montaggio, la glicoproteina, passando nell'apparato del Golgi, subisce a livello del core diverse modifiche in base alle esigenze della cellula. Tra i carboidrati osservati nelle glicoproteine si annoverano il [[glucosio]], la [[glucosammina]], il [[galattosio]], la [[
Il gruppo carboidrato interviene sulle modalità di ripiegamento della proteina, migliorandone la stabilità. L'aggiunta di glicani è frequente in quelle proteine che sono parzialmente collocate all'esterno della [[cellula (biologia)|cellula]]. Sono componenti importanti del meccanismo del [[riconoscimento cellulare]] ad opera delle cellule del [[sistema immunitario]], specialmente nei [[mammifero|mammiferi]].
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