Auxine: differenze tra le versioni

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== Recettori per l'auxina, trasduzione del segnale e risposte fisiologiche ==
L'auxina necessita di recettori cellulari specifici ai quali legarsi per indurre una trasduzione del segnale che determini risposte biochimiche e genetiche della cellula bersaglio. Utilizzando auxina marcata radioattivamente si notò che la maggior parte della radioattività di cellule trattate con auxina proveniva dal reticolo endoplasmatico, mentre soltanto una minima parte proveniva dalla membrana plasmatica e dalla membrana del vacuolo. Ciò fece ipotizzare che il recettore di questo ormone fosse sul RE. Tuttavia, trattando cellule vegetali con auxina complessata con la proteina albumina in modo tale da formare molecole troppo grande per attraversare la membrana plasmatica, si notò che la cellula rispondeva comunque alla presenza di auxina. Necessariamente quindi esiste un recettore di membrana per tali ormoni. Il recettore legato all'acido indol-3-acetico fu cristallizzato e chiamato '''"ABP1" (Auxin Binding Protein 1)'''. Di fatto non è noto come proceda la trasduzione del segnale di ABP1. Tuttavia è noto che il legame tra recettore e ligando determina la '''creazione di un gradiente protonico''' all'esterno della cellula vegetale indotto dalle pompe '''H+ATPasiche''' di membrana. Gli ioni H+ attivano enzimi chiamati '''estensine''' i quali rompono parte dei legami a idrogeno che ancorano le emicellulose -ponti zuccherini tra microfibrille di cellulosa- alle microfibrille stesse, determinando un' '''"allentamento" della parete cellulare'''. Le pompe H+ATPasiche della membrana vacuolare, invece, pompano ioni H+ all'interno del vacuolo, l'acqua segue per osmosi e si genera un aumento della pressione interna della cellula, che determina l'aumento delle dimensioni della stessa. Tale fenomeno viene definito '''[[http://it.wikipedia.org/wiki/Crescita_acida|crescita acida]]'''. Non è noto se il legame IAA-ABP1 aumenti l'efficacia delle pompe o se induca la trascrizione dei geni che codificano per esse.
Evidenze sperimentali dimostrano che l'auxina è anche in grado di legarsi a '''recettori intracellulari''' e determinare la degradazione di proteine che funzionano da repressori della trascrizione dei geni coinvolti nella risposta al segnale. Infatti, piante mutanti per i geni '''TIR''' e '''AXR1''' che codificano per dei domini proteici delle macrostrutturre E3 ed E1,(ubiquitine ligasi che determinano la degradazione di proteine target tramite la via ubiquitina-proteasoma) presentano fenotipo nano.
Dai suddetti studi è emerso che il dominio TIR dell'enzima E3, il quale lega la proteina target da ubiquitinare e mandare al proteasoma, è anche un recettore per le auxine. TIR possiede un sito attivo la cui parte apicale lega la proteina target, mentre la parte più profonda non riesce a stabilire contatti con essa. Tuttavia la cavità profonda del sito attivo lega l'auxina. In assenza di auxina il target instaura poche interazioni con la porzione superiore del sito attivo di TIR, mentre con l'auxina il target instaura interazioni sia con la porzione superiore sia con l'ormone stesso legato più in profondità. Ciò determina un legame stabile.