Ripiegamento delle proteine: differenze tra le versioni
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{{F|chimica|luglio 2011}}
[[File:proteinStructures.png|thumb|Durante la sintesi proteica viene formata la [[struttura primaria]] delle proteine, la sequenza di [[amminoacidi]] (in alto). Il ripiegamento delle proteine permette di giungere alla [[struttura terziaria]] (in blu) e [[struttura quaternaria|quaternaria]] (in blu/verde) della molecola.]]
Il '''ripiegamento di proteine''' o '''ripiegamento proteico''' (in inglese ''protein folding'') è il processo di [[Ripiegamento (chimica)|ripiegamento molecolare]] attraverso il quale le [[proteina|proteine]] ottengono la loro [[struttura terziaria|struttura tridimensionale]]. Il ripiegamento avviene sia contemporaneamente alla [[sintesi proteica]] che alla fine di questa. Soltanto una volta terminato il ripiegamento le proteine possono assumere la loro funzione fisiologica. Il processo può essere descritto come un
== Sintesi proteica ==
{{vedi anche|
Le proteine vengono sintetizzate dai [[ribosoma|ribosomi]] sotto forma di [[etero-polimero]] lineare di [[amminoacidi]]. Queste catene amminoacidiche formano la cosiddetta [[struttura primaria]] della proteina. Durante la sintesi la catena polipeptidica inizia già a piegarsi, assumendo strutture prevalentemente locali (ad esempio formazione di un beta-sheet) formate da una serie di amminoacidi (la [[struttura secondaria]]) e infine una forma più specifica nello spazio (la [[struttura terziaria]]), come può essere la dislocazione di più beta-sheet per formare un beta-barrel. Se poi diverse catene polipeptidiche si uniscono per formare un'unica proteina, la struttura spaziale che definisce il rapporto di queste subunità è chiamata [[struttura quaternaria]].
== Chaperonine ==
{{vedi anche|
L'acquisizione della forma viene in parte resa possibile e ad ogni modo aiutata da proteine chiamate [[chaperonine]]. Il meccanismo del ripiegamento non è ancora del tutto chiaro, tuttavia è noto come l'aiuto da parte di chaperonine sia essenziale, alla luce del [[paradosso di Levinthal]]; questo stabilisce che debba esistere una procedura specifica di assunzione della struttura terziaria in quanto, al crescere del numero di residui amminoacidici della proteina, cresce esponenzialmente il numero di strutture tridimensionali possibili e un procedimento a caso durerebbe in media più del tempo medio di vita della proteina stessa.
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L'assunzione della funzione fisiologica di una proteina, sia essa un [[enzima]], un [[trasportatore]], un [[recettore (biochimica)|recettore]] o una [[proteina strutturale]], è resa possibile dalla sua struttura. Questo è il motivo per cui il ripiegamento proteico ha una notevole importanza ed è oggetto di ricerca. Le cause delle malattie causate da [[Prione|prioni]], quali l'[[encefalopatia spongiforme bovina]], sono da ricercarsi in un errore di ripiegamento di una proteina, la qual cosa è generalmente impedita dalla presenza delle chaperonine che assicurano che il procedimento di ripiegamento avvenga in maniera corretta.
Anche in altre malattie è stato ipotizzato un ruolo del
== Denaturazione ==
{{vedi anche|Denaturazione delle proteine}}
Il processo contrario al ripiegamento è la
Con la perdita della struttura tridimensionale i residui amminoacidici [[idrofobico|idrofobici]], che normalmente sono all'interno della proteina o all'interfaccia con membrane, si ritrovano esposti ed immersi in un ambiente idrofilo. Quando questi residui idrofobici incontrano altri residui idrofobici della stessa o di altre molecole, per esempio di proteine denaturate, formano aggregati; questi a volte sono visibili ''in vivo'' in determinate cellule sotto forma di corpi insolubili in acqua. In molti casi la denaturazione è un processo irreversibile, per alcune proteine è tuttavia possibile ripristinare la struttura originale mediante un processo di
== Ricerca ==
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