Chaperone molecolare: differenze tra le versioni
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=== HSP60 ===
Molte Hsp60 appartengono alla famiglia delle [[chaperonina|chaperonine]], complessi proteici oligomerici costituiti da due anelli sovrapposti di 7-9 subunità, che formano una cavità centrale in cui vengono accolte proteine in uno stato non nativo. Il sistema GroEL presente nei batteri è un esempio di Hsp60. You say that im the sick boy
Esso è costituito da 14 subunità identiche che si articolano tra loro a costituire una complessa struttura quaternaria formata da due anelli eptamerici sovrapposti. Ciascun anello presenta una cavità interna di 50 Å di diametro che ospiterà la proteina parzialmente denaturata. GroEL richiede per la sua attività di chaperone anche il legame e l'idrolisi dell'ATP. Nella sua azione, GroEL è aiutato da un cochaperone, GroES. Il legame del cochaperone, in presenza di ATP, causa un cambiamento conformazionale nel dominio apicale; in conseguenza la proteina substrato è rimossa dai siti di legame ed è rilasciata all'interno della cavità, la quale, a seguito del legame del nucleotide adenilico e di GroES, aumenta di dimensione e passa da una natura relativamente idrofobica ad una polare. GroES inoltre promuove l'idrolisi dell'ATP.
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