Succinato deidrogenasi (ubichinone): differenze tra le versioni

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[[Immagine:Complex II (Succinate Dehydrogenase) (coli).jpg|thumb|Struttura quaternaria della succinato deidrogenasi (e [[complesso II]] della [[catena di trasporto degli elettroni]]) di [[Escherichia coli]].<ref>V. Yankovskaya, R. Horsefield, S. Tornroth, C. Luna-Chavez, H. Miyoshi, C. Leger, B. Byrne, G. Cecchini, S. Iwata: ''Architecture of succinate dehydrogenase and reactive oxygen species generation.'' In: Science 299, S. 700-704, 2003</ref>]]
| nome = succinato deidrogenasi (ubichinone)
La '''succinato deidrogenasi''' (o '''succinato-coenzima Q riduttasi''', {{enzima|1.3.5.1}}) è un [[enzima]] complesso che si trova nella matrice della membrana [[mitocondrio|mitocondriale]] interna.
| immagine = Complex II (Succinate Dehydrogenase) (coli).jpg
[[Immagine:Complex| IIdidascalia (Succinate= Dehydrogenase) (coli).jpg|thumb|Struttura quaternaria della succinato deidrogenasi (e [[complesso II]] della [[catena di trasporto degli elettroni]]) di [[Escherichia coli]].<ref>V. Yankovskaya, R. Horsefield, S. Tornroth, C. Luna-Chavez, H. Miyoshi, C. Leger, B. Byrne, G. Cecchini, S. Iwata: ''Architecture of succinate dehydrogenase and reactive oxygen species generation.'' In: Science 299, S. 700-704, 2003</ref>]]
| ECnumber = 1.3.5.1
| nome sistematico = succinato:ubichinone ossidoreduttasi
| altri nomi = succinico deidrogenasi; complesso II; menachinolo: fumarato ossidoreduttasi; complesso della fumarato reduttasi; complesso della succinato reduttasi (SDH); succinato:coenzima Q riduttasi
}}
La '''succinato deidrogenasi''' (o '''succinato-coenzima Q riduttasi''', {{enzima|1.3.5.1}}) è un complesso [[enzima]]tico complesso che si trovasituato nella matrice della membrana [[mitocondrio|mitocondriale]] interna., che catalizza la seguente reazione:
:''[[succinato]] + [[ubichinone]] = fumarato + ubichinolo''
 
È un enzima chiave del [[ciclo di Krebs]] ed è l'unico di questo ciclo ad essere legato ad una membrana. Si trova in molti [[organismo|organismi]] [[aerobiosi|aerobici]] ed [[anaerobiosi|anaerobici]], incluso ''[[Escherichia coli]]''.
 
== Struttura e funzione ==
{{vedi anche|succinato deidrogenasi}}
 
Si tratta di una flavoproteina (FAD) contenente [[cluster ferro-zolfo]].
La succinato deidrogenasi è un eterotetramero diviso in tre [[dominio (biochimica)|domini]]:
* '''SdhA''', il dominio [[catalisi|catalitico]];
* '''SdhB''', la subunità per il trasferimento di elettroni;
* '''SdhCD''', <!--thela dimeric''ancora membranedi anchor-->membrana'' dimerica, che contiene [[eme]] di tipo b, la cui funzione non è ancora completamente chiara.
 
Il dominio SdhA contiene il cofattore [[FAD]], legato covalentemente ad un residuo conservato di [[istidina]], che è il sito in cui dove il [[Acido succinico|succinato]] viene [[ossidazione|ossidato]] in [[fumarato]]. Questo causa la [[riduzione]] del FAD in FADH<sub>2</sub>. Il complesso può essere degradato ad ottenere la sola subunità SdhA, che mantiene l'attività catalitica, ma non è più in grado di interagire con l'ubichinone.
 
La subunità per il trasferimento di elettroni (SdhB) contiene un [[cluster ferro-zolfo|cluster]] [2Fe-4S], uno [4Fe-4S] ed uno [3Fe-4S], che favoriscono il passaggio di elettroni dall'SdhA al dominio di membrana.
 
Questi elettroni vengono indirizzati, per la riduzione di una molecola di [[ubiquinoneubichinone]], su un sito quinone-legante chinone collocato nel dimero SdhCD.
 
La riduzione del quinonechinone è un processo a due elettroni e richiede la formazione di un intermedio, il [[radicale (chimica)]] ''ubisemiquinoneubisemichinone''.
 
La risultante molecola di ubiquinoloubichinolo viene rilasciata, libera di diffondersi attraverso la membrana cellulare e di interagire con i successivi enzimi della [[respirazione cellulare]].
 
==Punti di contatto tra Ciclo di Krebs e catena respiratoria==
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==Bibliografia==
<references />
* {{en}} Hatefi, Y., Ragan, C.I. and Galante, Y.M. The enzymes and the enzyme complexes of the mitochondrial oxidative phosphorylation system. In: Martonosi, A. (Ed.), The Enzymes of Biological Membranes, 2nd edn, vol. 4, Plenum Press, New York, 1985, pp. 1–70.
== Voci correlate ==