Tetraidrobiopterina

farmaco
Tetraidrobiopterina
5,6,7,8-Tetrahydrobiopterin.svg
Nomi alternativi
5,6,7,8-tetraidrobiopterina, sapropterina
Caratteristiche generali
Formula bruta o molecolareC9H15N5O3
Massa molecolare (u)241,2471
Numero CAS62989-33-7
Numero EINECS636-312-4
PubChem44257
DrugBankDB00360
SMILES
N=C1N=C(O)C=2NC(CNC2N1)C(O)C(O)C
Indicazioni di sicurezza

La tetraidrobiopterina è un derivato pterinico con struttura simile all'acido tetraidrofolico. È un coenzima[1] che partecipa alle reazioni di ossidoriduzione.

è inoltre un agente riducente responsabile del trasporto di elettroni in qualche reazione.

StrutturaModifica

La tetraidrobiopterina è una delle due forme della biopterina.

La biopterina deriva dalla sostituzione di un 1,2propandiolo sul carbonio C6 della pterina.

La pterina deriva dalla condensazione di due eterocicli uno di pirazina e uno di pirimidina, con l'aggiunta del sostituente NH2 sul carbonio C2 e un atomo di O C4.

Reazioni tipicheModifica

Gli enzimi che richiedono tetraidrobiopterina sono importanti per la sintesi di amminoacidi, il loro ruolo è anche noto per la produzione di neurotrasmettitori.

Questo cofattore è utilizzato in alcune reazioni di mono-ossigenazione che riguardano il metabolismo dell'aminoacido fenilalanina (Phe) e triptofano (Trp).

 
reazione generale per passare da una forma all'altra di biopterina, nel caso in cui SH sia un generico substrato che deve essere ossigenato

In particolare è sfruttato da alcuni enzimi definiti monoossigenasi (anche chiamati idrossilasi) i quali trasferiscono mezza molecola di ossigeno su un determinato substrato, e formano H2O facendo reagire la seconda metà della molecola di ossigeno con gli equivalenti trasportati dall BH4.

La biopterina, nella sua forma attiva, ovvero la tetraidrobiopterina (BH4) è utilizzata da: fenilalanina mono-ossigenasi e tirosina mono-ossigenasi (i quali produrranno i precursori della dopamina) e dalla ossido nitrico sintasi (anche l'ossido nitrico ha talvolta funzioni ormonali)

RigenerazioneModifica

Come cofattore, la tetraidrobiopterina prende l'ossigeno molecolare O2 e lega uno dei due atomi di ossigeno alla molecola bersaglio. A fine reazione soltanto uno dei due atomi di ossigeno è rimasto legato al cofattore e per rimuoverlo servono due enzimi; il primo enzima la pterina carbinolammina deidratasi strappa l'ossigeno e lo rilascia sotto forma di acqua; mentre il secondo enzima la diirossipterina reduttasi riattiva la biopterina da BH2 a BH4,aggiungendo due atomi H al doppio legame.

SintesiModifica

avviene ad opera di tre enzimi che utilizzano come substrato il GTP.

1.il primo enzima (GTP cicloidratasi I) apre l'anello a cinque atomi e lo riconnette per formare un anello ai sei atomi di carbonio

2. il secondo enzima (6-piruvoil-tetraidropterina sintasi ) elimina gruppi fosfato e scambia la posizione di alcuni atomi all'interno della molecola

3. il terzo enzima (sepiapterina reduttasi ) elimina gli ultimi residui per formare il cofattore

NoteModifica

  1. ^ (EN) Kaufman, S, A New Cofactor Required for the Enzymatic Conversion of Phenylalanine to Tyrosine., in J. Biol. Chem., vol. 230, n. 2, 1º febbraio 1958, pp. 931–939, PMID 13525410. URL consultato il 19 gennaio 2012 (archiviato dall'url originale il 6 ottobre 2008).
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