Tetraidrobiopterina

farmaco
Tetraidrobiopterina
5,6,7,8-Tetrahydrobiopterin.svg
Nomi alternativi
5,6,7,8-tetraidrobiopterina, sapropterina
Caratteristiche generali
Formula bruta o molecolareC9H15N5O3
Massa molecolare (u)241,2471
Numero CAS62989-33-7
Numero EINECS636-312-4
PubChem44257
DrugBankDB00360
Indicazioni di sicurezza

La tetraidrobiopterina è un derivato pterinico con struttura simile all'acido tetraidrofolico. È un coenzima[1] che partecipa alle reazioni di ossidoriduzione.

è inoltre un agente riducente responsabile del trasporto di elettroni in qualche reazione.

StrutturaModifica

La tetraidrobiopterina è una delle due forme della biopterina.

La biopterina deriva dalla sostituzione di un 1,2propandiolo sul carbonio C6 della pterina.

La pterina deriva dalla condensazione di due eterocicli uno di pirazina e uno di pirimidina, con l'aggiunta del sostituente NH2 sul carbonio C2 e un atomo di O C4.

Reazioni tipicheModifica

Gli enzimi che richiedono tetraidrobiopterina sono importanti per la sintesi di amminoacidi, il loro ruolo è anche noto per la produzione di neurotrasmettitori.

Questo cofattore è utilizzato in alcune reazioni di mono-ossigenazione che riguardano il metabolismo dell'aminoacido fenilalanina (Phe) e triptofano (Trp).

 
reazione generale per passare da una forma all'altra di biopterina, nel caso in cui SH sia un generico substrato che deve essere ossigenato

In particolare è sfruttato da alcuni enzimi definiti monoossigenasi (anche chiamati idrossilasi) i quali trasferiscono mezza molecola di ossigeno su un determinato substrato, e formano H2O facendo reagire la seconda metà della molecola di ossigeno con gli equivalenti trasportati dall BH4.

La biopterina, nella sua forma attiva, ovvero la tetraidrobiopterina (BH4) è utilizzata da: fenilalanina mono-ossigenasi e tirosina mono-ossigenasi (i quali produrranno i precursori della dopamina) e dalla ossido nitrico sintasi (anche l'ossido nitrico ha talvolta funzioni ormonali)

RigenerazioneModifica

Come cofattore, la tetraidrobiopterina prende l'ossigeno molecolare O2 e lo lega uno dei due atomi di ossigeno alla molecola bersaglio. A fine reazione soltanto uno dei due atomi di ossigeno è rimasto legato al cofattore e per rimuoverlo servono due enzimi; il primo enzima la pterina carbinolammina deidratasi strappa l'ossigeno e lo rilascia sotto forma di acqua; mentre il secondo enzima la diirossipterina reduttasi riattiva la biopterina da BH2 a BH4,aggiungendo due atomi H al doppio legame.

SintesiModifica

avviene ad opera di tre enzimi che utilizzano come substrato il GTP.

1.il primo enzima (GTP cicloidratasi I) apre l'anello a cinque atomi e lo riconnette per formare un anello ai sei atomi di carbonio

2. il secondo enzima (6-piruvoil-tetraidropterina sintasi ) elimina gruppi fosfato e scambia la posizione di alcuni atomi all'interno della molecola

3. il terzo enzima (sepiapterina reduttasi ) elimina gli ultimi residui per formare il cofattore

NoteModifica

  1. ^ (EN) Kaufman, S, A New Cofactor Required for the Enzymatic Conversion of Phenylalanine to Tyrosine., in J. Biol. Chem., vol. 230, n. 2, 1º febbraio 1958, pp. 931–939, PMID 13525410.
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