Proteina trasportante beta-chetoacil-acile sintasi I

enzima
(Reindirizzamento da Beta-chetoacile-ACP sintasi)

La proteina trasportante beta-chetoacil-acile sintasi I (o beta-chetoacile-ACP sintasi) è un enzima appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione:

proteina trasportante beta-chetoacil-acile sintasi I
Manca un'immagine per questo enzima. Inseriscila tu!
Puoi caricare tu un'immagine dell'enzima (se disponibile) cercandola qui e seguendo le istruzioni. Grazie!
Numero EC2.3.1.41
ClasseTransferasi
Nome sistematico
acil-[proteina trasportante acili]:malonil-[proteina trasportante acili] C-aciltransferasi (decarbossila)
Altri nomi
β-chetoacil-ACP sintasi I; β-chetoacil sintetasi;β-chetoacil-ACP sintetasi;β-chetoacil-proteina trasportante acili sintetasi; β-chetoacil-[proteina trasportante acili] sintasi; β-chetoacilsintasi; enzima condensante; 3-chetoacil-proteina trasportante acili sintasi; enzima condensante acidi grassi; acil-malonil(proteina trasportante acili)-enzima condensante; acil-malonil proteina trasportante acili-enzima condensante; β-cheetoacil proteina trasportante acili sintasi; 3-ossoacil-[proteina trasportante acili] sintasi; 3-ossoacile:ACP sintasi I; KASI; KAS I; FabF1; FabB
Banche datiBRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB
un acile-[proteina trasportante acili] + un malonile-[proteina trasportante acili] un 3-ossoacile-[proteina trasportante acili] + CO2 + [proteina trasportante acili]

L'enzima è responsabile del passaggio di elongazione della catena nella biosintesi degli acidi grassi. Nel dettaglio, si tratta dell'aggiunta di due atomi di carbonio alla catena dell'acido grasso. Ceppi di Escherichia coli privi di questo enzima sono deficienti in acidi grassi insaturi.

L'enzima è in grado di utilizzare come substrati tioesteri di ACP (da C2 a C16), così come tioesteri di Co-A (da C4 a C16). La specificità di substrato è molto simile a quella della beta-chetoacil-ACP sintasi II (l'unica differenza consiste nella maggiore attività di quest'ultimo nei confronti della palmitoleoil-ACP (C16Δ9).

Bibliografia modifica

  • Cronan, J.E., Jr. and Rock, C.O., Biosynthesis of membrane lipids, in Neidhardt, F.C. (a cura di), Escherichia coli and Salmonella: Cellular and Molecular Biology, 2nd, Washington, DC, ASM Press, 1996, pp. 612–636.
  • Wang, H. and Cronan, J.E., Functional replacement of the FabA and FabB proteins of Escherichia coli fatty acid synthesis by Enterococcus faecalis FabZ and FabF homologues, in J. Biol. Chem., vol. 279, 2004, pp. 34489–34495, Entrez PubMed 15194690.
  • Garwin, J.L., Klages, A.L. and Cronan, J.E., Jr.., Structural, enzymatic, and genetic studies of β-ketoacyl-acyl carrier protein synthases I and II of Escherichia coli, in J. Biol. Chem., vol. 255, 1980, pp. 11949–11956, Entrez PubMed 7002930.
  • D'Agnolo, G., Rosenfeld, I.S. and Vagelos, P.R., Multiple forms of β-ketoacyl-acyl carrier protein synthetase in Escherichia coli, in J. Biol. Chem., vol. 250, 1975, pp. 5289–5294, Entrez PubMed 237914.
  • Toomey, R.E. and Wakil, S.J., Studies on the mechanism of fatty acid synthesis. XVI. Preparation and general properties of acyl-malonyl acyl carrier protein-condensing enzyme from Escherichia coli, in J. Biol. Chem., vol. 241, 1966, pp. 1159–1165, Entrez PubMed 5327099.
  • Prescott, D.J. and Vagelos, P.R., Acyl carrier protein, in Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol., vol. 36, 1972, pp. 269–311, Entrez PubMed 4561013.
  • Alberts, A.W., Majerus, P.W. and Vagelos, P.R., Acetyl-CoA acyl carrier protein transacylase, in Methods Enzymol., vol. 14, 1969, pp. 50–53.
  Portale Biologia: accedi alle voci di Wikipedia che trattano di biologia