Cascata enzimatica

Le cascate enzimatiche (o regolatorie) sono sistemi costituiti da più enzimi i quali agiscono tra loro causando delle modificazioni covalenti che possono avvenire sul legame peptidico o su gruppi funzionali di residui amminoacidici.

Indice

Cascate enzimatiche irreversibiliModifica

Nelle cascate enzimatiche irreversibili lo stimolo primario induce una potente risposta di modificazione dei componenti della cascata capace di generare un repentino accumulo di prodotti finali. Una volta raggiunto l'obiettivo, lo stimolo cessa e si generano segnali di distruzione della molecola bersaglio ("interruttore tutto/nulla"). Le cascate enzimatiche irreversibili sono veloci e potenti perché una piccola quantità di "segnale chimico" può portare all'attivazione di grandi quantità di enzima bersaglio, ma non permettono una regolazione fine.

Cascate enzimatiche reversibiliModifica

Nelle cascate enzimatiche reversibili (cicliche) invece la modulazione degli effettori avviene ai vari livelli della cascata in modo da regolare la quantità dei prodotti. È possibile instaurare dei cicli futili che consumano energia ma permettono una risposta molto rapida agli stimoli e il riconoscimento di minime variazioni di concentrazioni di effettori. Le cascate enzimatiche cicliche possono essere monocicliche, bicicliche o multicicliche.

Cascate ciclicheModifica

Cascate monociclicheModifica

Una cascata monociclica è l'accoppiamento di due cascate (non cicliche) che determinano l'una una modificazione, l'altra un ritorno alla forma di partenza. I due processi sono essenzialmente irreversibili.

Cascate biciclicheModifica

Una cascata biciclica si instaura quando l'enzima convertitore di una cascata ciclica agisce da convertitore su un secondo enzima coinvolto in un'altra reazione. Le cascate bicicliche si distinguono in:

  • cascata biciclica aperta
  • cascata biciclica chiusa

Cascate multiciclicheModifica

Una cascata multiciclica si instaura quando l'enzima convertitore di una cascata ciclica agisce da convertitore su un secondo enzima coinvolto in un'altra reazione il quale a sua volta agisce su un terzo enzima e così via.

Caratteristiche e proprietàModifica

FlessibilitàModifica

Una caratteristica delle cascate enzimatiche è la loro flessibilità cioè la capacità di integrare numerosi segnali questo perché la modulazione dell'attività dell'enzima non richiede necessariamente un'interazione diretta enzima-effettore ma può avvenire con diverse modalità a ogni stadio del processo.

SensibilitàModifica

  Lo stesso argomento in dettaglio: Legame cooperativo e Regolazione allosterica.

La risposta della cascata enzimatica alla variazione di concentrazione del substrato (dovuta alla somma di più equilibri semplici) è di tipo sigmoide (come nei sistemi cooperativi), questo fenomeno di cooperatività apparente va sotto il nome di ultrasensibilità.

Quantitativamente la cooperatività apparente è descritta dall'indice di sensibilità, parametro omologo al coefficiente di Hill per la cooperatività.

Amplificazione del segnaleModifica

Le cascate enzimatiche sono in grado di integrare e amplificare i segnali metabolici velocizzando la cinetica della modifica degli enzimi.

Una catena enzimatica è una serie di modificazioni successivi di vari enzimi, la resa totale di questo processo dipende dalla quantità di enzima modificato a valle della cascata. Questo dipende da:

  • quantità iniziale di enzima e modificatore iniziali;
  • n° di cicli;
  • costanti di ogni ciclo.

All'aumentare il numero dei cicli aumenta il tempo che passa dopo l'attivazione della cascata perché l'ultimo enzima subisca la modificazione (essendoci più cicli consecutivi), ma anche la velocità delle modificazioni stesse.

ParametriModifica

AmpiezzaModifica

L'ampiezza della modificazione è il massimo valore del rapporto tra la concentrazione della forma modificata dell'enzima e della concentrazione totale dell'enzima a valore di saturazione di effettore primario.

Segnale di amplificazioneModifica

Il segnale di amplificazione (o fattore di amplificazione) è il rapporto tra la concentrazione di effettore primario e necessario all'attivazione del 50% dell'enzima modificatore E e quella necessaria per ottenere una modificazione del 50% dell'enzima bersaglio I.

Indice di sensibilitàModifica

L'indice di sensibilità (S) è un indice della cooperatività apparente delle cascate enzimatiche.

Per valori >1 indica un'attivazione del processo da parte dell'effettore, per valori 1< indica un processo di inibizione, per 1 indica una risposta iperbolica.

Consumo energeticoModifica

La modifica degli enzimi produce molecole a più alta energia.

Prendiamo ad esempio il caso in cui l'enzima subisca una fosforilazione. In questo passaggio si sfrutta la reazione esoergonica dell'idrolisi dell'ATP, si ha quindi un consumo di una molecola di ATP in ogni ciclo. Il passaggio da ATP ad ADP equivale ad un consumo energetico. Più rapidamente avviene l'interconversione, più molecole di ATP vengono consumate.

È possibile instaurare dei cicli futili che consumano energia ma permettono una risposta molto rapida agli stimoli e il riconoscimento di minime variazioni di concentrazioni di effettori.

Integrazione tra cascateModifica

Una cascata enzimatica può essere sensibile a diversi segnali collegando vie metaboliche apparentemente non collegate tra loro e diverse catene possono essere sensibili allo stesso segnale interagento tra loro.

BibliografiaModifica

  • David L. Nelson, Michael M. Cox, I Principi di Biochimica di Lehninger, 3ª ed., Bologna, Zanichelli, febbraio 2002, ISBN 88-08-09035-3.
  • Umberto Mura, Antonella Del Corso; Marcella Camici, Sistemi enzimatici a cascata, a cura di L. Bolognani, collana: Quaderni di Biochimica (n°44), Piccin-Nuova Libraria, 1990, ISBN 88-299-0871-1.
  • Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko; Lubert Stryer, Biochimica, 5ª ed., Bologna, Zanichelli, ottobre 2003, ISBN 88-08-07893-0.

Voci correlateModifica

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