Catalisi enzimatica covalente

1leftarrow blue.svgVoce principale: Catalisi enzimatica.

Magnifying glass icon mgx2.svgLo stesso argomento in dettaglio: Catalisi enzimatica acido-base e Catalisi enzimatica da ioni metallici.

La catalisi enzimatica covalente prevede l'aumento della velocità di una reazione per formazione di un legame covalente transitorio tra l'enzima ed il substrato. Si divide in:

  • catalisi nucleofila quando i residui amminoacidici coinvolti nella catalisi si comportano da nucleofili (donatori di elettroni);
  • catalisi elettrofila quando si comportano da elettrofili (accettori di elettroni).

Si forma un intermedio covalente transitorio enzima-substrato, a volte una base di Schiff (catalisi elettrofila per formazione di una base di Schiff) ad esempio nelle transaminasi e nell'aldolasi.

Questo è il meccanismo sfruttato da enzimi come la chimotripsina.

BibliografiaModifica

  • David L. Nelson, Michael M. Cox, I Principi di Biochimica di Lehninger, 3ª ed., Bologna, Zanichelli, febbraio 2002, ISBN 88-08-09035-3.

Voci correlateModifica