Costante di Michaelis-Menten

Magnifying glass icon mgx2.svg Lo stesso argomento in dettaglio: Cinetica di Michaelis-Menten.

La costante di Michaelis-Menten (KM) è un indice di affinità tra l'enzima e il substrato.

La Costante di Michaelis-Menten è una grandezza caratteristica di ciascun enzima. Essa indica quantitativamente l'affinità tra un Enzima e il suo Substrato (biochimica): più basso sarà il valore di Km e più bassa sarà la concentrazione di substrato che permette di raggiungere una velocità di reazione pari alla metà della velocità massima (il che indica un'alta affinità enzima-substrato).

Essa deriva dal modello cinetico di Michaelis-Menten, che prevede quindi la formazione di un complesso enzima-substrato. Nella formula sono coinvolti: le costanti K, che rappresentano le costanti cinetiche, E che rappresenta l'enzima, S il substrato ed ES un intermedio di reazione Enzima-Substrato. La costante di Michaelis-Menten è caratteristica dell'enzima e non dipende dalla sua concentrazione; dipende invece dalla concentrazione del substrato e dalla solubilità. Si noti che al diminuire della costante di Michaelis-Menten, essendo essa implicata nell'affinità enzima-substrato, la velocità di conversione del substrato in prodotto aumenterà sensibilmente, fino a che V0→Vmax: è il caso di enzimi aventi una bassissima Km come la Acetilcolinesterasi (Km=9,5 × 10ª-5) o Fumarato idratasi (Km=5,0 × 10ª-6).

C'è da ricordare che la Km è riconducibile all'affinità soltanto negli enzimi detti "di Michaelis-Menten", quindi enzimi non allosterici.

Nel caso limite in cui K-1>>K+2, KM risulta pari a K-1/K+1, cioè la costante di dissociazione di ES: è quindi una misura di stabilità del complesso ES.

BibliografiaModifica

  • David L. Nelson, Michael M. Cox, I Principi di Biochimica di Lehninger, 3ª ed., Bologna, Zanichelli, febbraio 2002, ISBN 88-08-09035-3.

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