Sterolo 24-C-metiltransferasi
enzima
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La sterolo 24-C-metiltransferasi è un enzima appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione:
| sterolo 24-C-metiltransferasi | |
|---|---|
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| Numero EC | 2.1.1.41 |
| Classe | Transferasi |
| Nome sistematico | |
| S-adenosil-L-metionina:zimosterolo 24-C-metiltransferasi | |
| Altri nomi | |
| Δ24-metiltransferasi; Δ24-sterolo metiltransferasi; zimosterolo-24-metiltransferasi; S-adenosil-4-metionina:sterolo Δ24-metiltransferasi; SMT1; 24-sterolo C-metiltransferasi; S-adenosil-L-metionina:Δ24(23)-sterolo metiltransferasi; fitosterolo metiltransferasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
- S-adenosil-L-metionina + 5α-colesta-8,24-dien-3β-olo ⇄ S-adenosil-L-omocisteina + 24-metilene-5α-colest-8-en-3β-olo
L'enzima ha bisogno di glutatione. Agisce su un ampio raggio di steroli con un doppio legame 24(25) nella catena laterale. Oltre che sullo zimosterolo che è il substrato preferito, agisce anche sul desmosterolo, 5α-colesta-7,24-dien-3β-olo, 5α-colesta-5,7,24-trien-3β-olo, 4α-metilzimosterolo ed altri. La S-adenosil-L-metionina attacca la faccia Si del doppio legame 24(25) e l'idrogeno del C-24 è trasferito al C-25, sulla faccia Re del doppio legame.
Bibliografia modifica
- Tong, Y., McCourt, B.S., Guo, D., Mangla, A.T., Zhou, W.X., Jenkins, M.D., Zhou, W., Lopez, M. and Nes, W.D., , Stereochemical features of C-methylation on the path to Δ24(28)-methylene and Δ24(28)-ethylidene sterols: studies on the recombinant phytosterol methyl transferase from Arabidopsis thaliana, in Tetrahedron Lett., vol. 38, 1997, pp. 6115–6118.
- Bouvier-Navé, P., Husselstein, T. and Benveniste, P., Two families of sterol methyltransferases are involved in the first and the second methylation steps of plant biosynthesis, in Eur. J. Biochem., vol. 256, 1998, pp. 88–96, Entrez PubMed 9746350.
- Nes, W.D., McCourt, B.S., Zhou, W., Ma, J., Marshall, J.A., Peek, L.A. and Brennan, M., Overexpression, purification, and stereochemical studies of the recombinant S-adenosyl-L-methionine:Δ24(25)- to Δ24(28)-sterol methyl transferase enzyme from Saccharomyces cerevisiae sterol methyl transferase, in Arch. Biochem. Biophys., vol. 353, 1998, pp. 297–311, Entrez PubMed 9606964.
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