Fosfopiruvato idratasi
La fosfopiruvato idratasi (o enolasi) è un enzima, appartenente alla classe delle liasi, che catalizza la seguente reazione:
| fosfopiruvato idratasi | |
|---|---|
 Enolasi homo8mer, Synechococcus elongatus | |
| Numero EC | 4.2.1.11 |
| Classe | Liasi |
| Nome sistematico | |
| 2-fosfo-D-glicerato idro-liasi | |
| Altri nomi | |
| enolasi; 2-fosfoglicerato deidratasi; proteina 14-3-2; 2-fosfoglicerato enolasi; γ enolasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
2-fosfo-D-glicerato = fosfoenolpiruvato + H2O
La enolasi catalizza la conversione del 2-fosfoglicerato a fosfoenolpiruvato (attraverso la rimozione di una molecola d'acqua) nel penultimo step della conversione del glucosio in due molecole di piruvato. Quest'enzima a differenza degli enzimi isomerici non sposta l'equilibrio di una reazione verso la sua forma enolica bensì grazie a una condensazione "crea" la forma enolica.
Nell'uomo esistono cinque tipi differenti di enolasi. La α-enolasi è ubiquitaria nel citoplasma delle cellule. La β-enolasi è presente principalmente nel tessuto muscolare. La γ-enolasi è specifica dei tessuti neuronali.
L'enzima fa parte di una superfamiglia enzimatica, che contiene un numero molto ampio di enolasi. La reazione catalizzata, quella di disidratazione, è identica per tutti i membri della famiglia; la specificità dei singoli enzimi è legata al singolo substrato su cui sono in grado di agire.
Meccanismo d'azione
modificaL'enzima ha un meccanismo d'azione favorito da uno ione Mg2+ che lega il substrato all'enzima nella corretta posizione. Attraverso un secondo ione Mg2+, la catalisi è più efficiente (anch'esso crea un legame con il substrato). La reazione vera e propria, in ogni caso, viene svolta in prossimità di un residuo di istidina.
Bibliografia
modifica- (EN) Holt, A. e Wold, F. The isolation and characterization of rabbit muscle enolase. J. Biol. Chem. 236 (1961) 3227–3231. Entrez PubMed 13908561
- (EN) Malmström, B.G. Enolase. In: Boyer, P.D., Lardy, H. e Myrbäck, K. (Eds), The Enzymes, 2nd edn, vol. 5, Academic Press, New York, 1961, pp. 471–494.
- (EN) Westhead, E.W. e McLain, G. Purification of brewers' and bakers' yeast enolase yielding a single active component. J. Biol. Chem. 239 (1964) 2464–2468. Entrez PubMed 14235523
Voci correlate
modificaCollegamenti esterni
modifica- Maggiori informazioni sulla struttura dell'enzima, su pianetachimica.it. URL consultato il 25 agosto 2006 (archiviato dall'url originale il 7 luglio 2007).
