Perossidasi eosinofila
La perossidasi eosinofila o EPO (dall'inglese eosinophil peroxidase) è un enzima perossidasi (aloperossidasi) codificato negli esseri umani dal gene EPX.[1][2] È un eterodimero 71-77 kD composto da una catena più pesante glicosilata e una più leggera non glicosilata.
| Perossidasi eosinofila | |
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| Numero EC | 1.11.1.7 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
Funzione modifica
In presenza di H2O2, formata dall'eosinofilo, e ioni cloruro o bromuro, la perossidasi eosinofila innesca un potente meccanismo con il quale l'eosinofilo uccide parassiti multicellulari (come, per esempio, il verme nematode che causa filariasi); e anche alcuni batteri (come ad esempio quello della tubercolosi). Questo enzima usa preferenzialmente come substrato il bromuro piuttosto che il cloruro, generando ipobromito (acido ipobromoso).[3]
L'enzima è anche in grado di ossidare il tiocianato e usarlo come co-substrato.[4]
Ruolo nelle patologie modifica
I composti ossidanti prodotti dalla perossidasi eosinofila sono implicati in stati infiammatorie di diverse patologie, incluso l'asma.[5]
Note modifica
- ^ Sakamaki K, Tomonaga M, Tsukui K, Nagata S, Molecular cloning and characterization of a chromosomal gene for human eosinophil peroxidase, in J. Biol. Chem., vol. 264, n. 28, ottobre 1989, pp. 16828–36, PMID 2550461.
- ^ Ten RM, Pease LR, McKean DJ, Bell MP, Gleich GJ, Molecular cloning of the human eosinophil peroxidase. Evidence for the existence of a peroxidase multigene family, in J. Exp. Med., vol. 169, n. 5, maggio 1989, pp. 1757–69, DOI:10.1084/jem.169.5.1757, PMC 2189302, PMID 2541222.
- ^ Mayeno AN, Curran AJ, Roberts RL, Foote CS, Eosinophils preferentially use bromide to generate halogenating agents, in J. Biol. Chem., vol. 264, n. 10, aprile 1989, pp. 5660–8, PMID 2538427.
- ^ Tahboub YR, Galijasevic S, Diamond MP, Abu-Soud HM, Thiocyanate modulates the catalytic activity of mammalian peroxidases, in J. Biol. Chem., vol. 280, n. 28, 2005, pp. 26129–36, DOI:10.1074/jbc.M503027200, PMID 15894800.
- ^ van Dalen CJ, Kettle AJ, Substrates and products of eosinophil peroxidase, in Biochem. J., vol. 358, Pt 1, agosto 2001, pp. 233–9, DOI:10.1042/0264-6021:3580233, PMC 1222052, PMID 11485572.
Bibliografia modifica
- Romano M, Patriarca P, Melo C, et al., Hereditary eosinophil peroxidase deficiency: immunochemical and spectroscopic studies and evidence for a compound heterozygosity of the defect, in Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 91, n. 26, 1994, pp. 12496–500, DOI:10.1073/pnas.91.26.12496, PMC 45465, PMID 7809065.
- Ten RM, Pease LR, McKean DJ, et al., Molecular cloning of the human eosinophil peroxidase. Evidence for the existence of a peroxidase multigene family, in J. Exp. Med., vol. 169, n. 5, 1989, pp. 1757–69, DOI:10.1084/jem.169.5.1757, PMC 2189302, PMID 2541222.
- Ulrich M, Petre A, Youhnovski N, et al., Post-translational Tyrosine Nitration of Eosinophil Granule Toxins Mediated by Eosinophil Peroxidase, in J. Biol. Chem., vol. 283, n. 42, 2008, pp. 28629–40, DOI:10.1074/jbc.M801196200, PMC 2661412, PMID 18694936.
- van Dalen CJ, Winterbourn CC, Kettle AJ, Mechanism of nitrite oxidation by eosinophil peroxidase: implications for oxidant production and nitration by eosinophils, in Biochem. J., vol. 394, Pt 3, 2006, pp. 707–13, DOI:10.1042/BJ20051470, PMC 1383721, PMID 16336215.
- Parwez Q, Stemmler S, Epplen JT, Hoffjan S, Variation in genes encoding eosinophil granule proteins in atopic dermatitis patients from Germany, in Journal of negative results in biomedicine, vol. 7, 2008, p. 9, DOI:10.1186/1477-5751-7-9, PMC 2596079, PMID 19014520.
- Yamaguchi E, Nishihira J, Shimizu T, et al., Macrophage migration inhibitory factor (MIF) in bronchial asthma, in Clin. Exp. Allergy, vol. 30, n. 9, 2000, pp. 1244–9, DOI:10.1046/j.1365-2222.2000.00888.x, PMID 10971470.
- Sakamaki K, Tomonaga M, Tsukui K, Nagata S, Molecular cloning and characterization of a chromosomal gene for human eosinophil peroxidase, in J. Biol. Chem., vol. 264, n. 28, 1989, pp. 16828–36, PMID 2550461.
- Nakamura H, Miyagawa K, Ogino K, et al., High contribution contrast between the genes of eosinophil peroxidase and IL-4 receptor alpha-chain in Japanese cedar pollinosis, in J. Allergy Clin. Immunol., vol. 112, n. 6, 2003, pp. 1127–31, DOI:10.1016/j.jaci.2003.08.051, PMID 14657871.
- Hrdlickova B, Izakovicova-Holla L, Association of single nucleotide polymorphisms in the eosinophil peroxidase gene with allergic rhinitis in the Czech population, in Int. Arch. Allergy Immunol., vol. 150, n. 2, 2009, pp. 184–91, DOI:10.1159/000218122, PMID 19439985.
- Nakamura H, Higashikawa F, Miyagawa K, et al., Association of single nucleotide polymorphisms in the eosinophil peroxidase gene with Japanese cedar pollinosis, in Int. Arch. Allergy Immunol., vol. 135, n. 1, 2004, pp. 40–3, DOI:10.1159/000080222, PMID 15316147.
- Keyhani E, Zarei MA, Lashgarblooki-Livani T, Kinetics of peroxidases in guinea pig bone marrow under immunostimulation, in FEBS Lett., vol. 452, n. 3, 1999, pp. 233–6, DOI:10.1016/S0014-5793(99)00665-1, PMID 10386597.
- Hartley JL, Temple GF, Brasch MA, DNA Cloning Using In Vitro Site-Specific Recombination, in Genome Res., vol. 10, n. 11, 2000, pp. 1788–95, DOI:10.1101/gr.143000, PMC 310948, PMID 11076863.
- Sakamaki K, Kanda N, Ueda T, et al., The eosinophil peroxidase gene forms a cluster with the genes for myeloperoxidase and lactoperoxidase on human chromosome 17, in Cytogenet. Cell Genet., vol. 88, 3–4, 2000, pp. 246–8, DOI:10.1159/000015529, PMID 10828600.
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al., Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences, in Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 99, n. 26, 2002, pp. 16899–903, DOI:10.1073/pnas.242603899, PMC 139241, PMID 12477932.
- Borelli V, Vita F, Shankar S, et al., Human Eosinophil Peroxidase Induces Surface Alteration, Killing, and Lysis of Mycobacterium tuberculosis, in Infect. Immun., vol. 71, n. 2, 2003, pp. 605–13, DOI:10.1128/IAI.71.2.605-613.2003, PMC 145361, PMID 12540536.
- Wu C, Ma MH, Brown KR, et al., Systematic identification of SH3 domain-mediated human protein-protein interactions by peptide array target screening, in Proteomics, vol. 7, n. 11, 2007, pp. 1775–85, DOI:10.1002/pmic.200601006, PMID 17474147.
- Oxvig C, Thomsen AR, Overgaard MT, et al., Biochemical evidence for heme linkage through esters with Asp-93 and Glu-241 in human eosinophil peroxidase. The ester with Asp-93 is only partially formed in vivo, in J. Biol. Chem., vol. 274, n. 24, 1999, pp. 16953–8, DOI:10.1074/jbc.274.24.16953, PMID 10358043.
