Precorrina-2 deidrogenasi

enzima

La precorrina-2 deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

precorrina-2 deidrogenasi
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Numero EC1.3.1.76
ClasseOssidoreduttasi
Nome sistematico
precorrina-2:NAD+ ossidoreduttasi
Altri nomi
Met8p; SirC; CysG
Banche datiBRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB
precorrina-2 + NAD+ siroidroclorina + NADH + H+

Questo enzima catalizza la seconda, delle tre reazioni, che portano alla formazione del siroeme dall'uroporfirinogeno III. La prima reazione prevede il trasferimento di due gruppi metilici derivati dalla S-adenosil-L-metionina, ai carboni 2 e 7 dell'uroporfirinogeno III per formare precorrina-2 (catalizzata dalla uroporfirina-III C-metiltransferasi, numero EC 2.1.1.107[1]); nella terza reazione avviene la chelazione dello ione ferro della siroidroclorina per formare siroeme (catalizzata dalla siroidroclorina ferrochelatasi, numero EC 4.99.1.4[2]). In Saccharomyces cerevisiae, le ultime due reazioni avvengono per opera di un enzima bifunctionale, Met8p. In alcuni batteri, le reazioni 1-3 sono catalizzate da una singola proteina multifunzionale chiamata CysG, mentre in Bacillus megaterium, le reazioni vengono catalizzate da tre enzimi diversi, con SirC che è responsabile della prima.

Note modifica

  1. ^ (EN) 2.1.1.107, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
  2. ^ (EN) 4.99.1.4, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.

Bibliografia modifica

  • Warren, M.J., Raux, E., Schubert, H.L. and Escalante-Semerena, J.C., The biosynthesis of adenosylcobalamin (vitamin B12), in Nat. Prod. Rep., vol. 19, 2002, pp. 390–412, Entrez PubMed 12195810.
  • Schubert, H.L., Raux, E., Brindley, A.A., Leech, H.K., Wilson, K.S., Hill, C.P. and Warren, M.J., The structure of Saccharomyces cerevisiae Met8p, a bifunctional dehydrogenase and ferrochelatase, in EMBO J., vol. 21, 2002, pp. 2068–2075, Entrez PubMed 11980703.
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