Metionina

amminoacido essenziale che svolge una funzione tioeterea

La metionina (abbreviata in Met o M) è un amminoacido apolare. È una molecola chirale ed è codificata dal solo codone AUG.

Metionina
formula di struttura
formula di struttura
modello ad asta e sfera
modello ad asta e sfera
Nome IUPAC
acido 2S-ammino-4-(metilsolfanil)butanoico
Abbreviazioni
M
MET
Nomi alternativi
L-metionina

L-Homo-S-metil-cisteina
acido 2-ammino-4-metilmercaptobutirrico

Caratteristiche generali
Formula bruta o molecolareC5H11NO2S
Massa molecolare (u)149,21
Aspettosolido cristallino biancastro
Numero CAS63-68-3
Numero EINECS200-432-1
PubChem876
DrugBankDB13972
SMILES
CSCCC(C(=O)O)N
Proprietà chimico-fisiche
Costante di dissociazione acida a 293 KpK1: 2,13

pK2: 9,28

Punto isoelettrico5,74
Solubilità in acqua48 g/l a 293 K
Temperatura di fusione280 °C (553 K) con decomposizione
Proprietà termochimiche
ΔfH0 (kJ·mol−1)−577,5
Indicazioni di sicurezza
Frasi H---
Consigli P---[1]

L'enantiomero S della metionina è uno dei 20 amminoacidi ordinari; il suo gruppo laterale reca un gruppo metiltioetere, per cui la metionina è uno dei due amminoacidi che contengono zolfo; l'altro è la cisteina.

La metionina è l'amminoacido che occupa l'estremità N di tutte le proteine degli eucarioti e degli archeobatteri, in quanto corrisponde al codone AUG, che è il codone di inizio della traduzione, benché a volte possa essere rimossa una volta terminata la sintesi della proteina.

È coinvolta nella sintesi della cisteina, della carnitina e della taurina tramite il processo della trans-solforazione, nella sintesi della lecitina e nella sintesi della fosfatidilcolina e di altri fosfolipidi. Un improprio metabolismo della metionina può condurre all'aterosclerosi. Sotto forma di S-adenosil metionina (SAM), è un agente metilante. La metilazione è un meccanismo di modificazione enzimatica utile a innescare il fenomeno della chemiotassi batterica: la proteina batterica che accetta gruppi metilici durante questo fenomeno fa parte di un sistema che consente ai batteri di nuotare in una soluzione verso una sostanza che li attrae, o di allontanarsi da repellenti chimici.
Infine la metionina è un agente chelante. La metionina è uno dei due amminoacidi che vengono codificati da un solo codone (AUG); l'altro è il triptofano (UGG). È anche un potente acidificante delle urine, utile per il controllo di batteri patogeni e inoltre di grande impiego per il trattamento di alcuni tipi di calcoli renali e delle vie urinarie.

La metionina è anche una parte importante dell'angiogenesi, la crescita di nuovi vasi sanguigni. L'integrazione può giovare a coloro che soffrono di avvelenamento da rame.[2] In numerosi studi si dimostra che il consumo eccessivo di metionina, fungendo essa da donatore del gruppo metilico nella metilazione del DNA, è correlato alla crescita del cancro.[3][4] La metionina fu isolata per la prima volta nel 1921 da John Howard Mueller.[5]

Dettagli modifica

La metionina (abbreviata in Met o M; codificata dal codone AUG) è un α-amminoacido utilizzato nella biosintesi delle proteine. Contiene un gruppo carbossilico (che è nella forma deprotonata −COO in condizioni di pH biologico), un gruppo amminico (che è nella forma protonata −NH+3 in condizioni di pH biologico) situato in posizione α rispetto al gruppo carbossilico, e una catena laterale S-metil tioetere, classificandolo come amminoacido alifatico non polare.

Nei geni nucleari degli eucarioti e in Archaea, la metionina è codificata dal codone di inizio, il che significa che indica l'inizio della regione codificante ed è il primo amminoacido prodotto in un polipeptide nascente durante la traduzione dell'mRNA.[6]

Derivati modifica

S-adenosilmetionina modifica

 
L'S-adenosilmetionina è un cofattore derivato dalla metionina.
  Lo stesso argomento in dettaglio: S-adenosil metionina.

L'S-adenosilmetionina (abbreviata SAM) deriva dalla metionina ed è un cofattore che funge principalmente da donatore di metile; è composto da una molecola di adenosile (tramite il carbonio 5′) legata allo zolfo della metionina, ciò la rende un catione solfonio (cioè tre sostituenti e carica positiva). Lo zolfo agisce come un acido di Lewis debole (cioè donatore/elettrofilo) che consente al gruppo S-metile di essere trasferito ad un ossigeno, ad un azoto o ad un sistema aromatico, spesso con l'azione di cofattori come la cobalamina (vitamina B12 nell'uomo).

Metabolismo modifica

Biosintesi modifica

Negli esseri umani e negli animali la metionina è un aminoacido essenziale, quindi non viene sintetizzata de novo ma deve essere assunta tramite l'alimentazione attraverso proteine che la contengono, dato che l'organismo non è in grado di sintetizzarla.

Nelle piante e in microrganismi può invece essere sintetizzata.

Catabolismo modifica

 
Catabolismo della metionina

La metionina viene convertita in S-adenosilmetionina (SAM) da (1) metionina adenosiltransferasi.

SAM funge da donatore di metile in molte (2) reazioni metiltransferasiche e viene convertito in S-adenosilomocisteina (SAH).

(3) Adenosilomocisteinasi cisteina.

(5) La cistationina-β-sintasi (un enzima che richiede la forma attiva della vitamina B6, il piridossal fosfato) combina l'omocisteina e la serina per produrre la cistationina. La cistationina viene poi scomposta in cisteina e α-chetobutirrato tramite (6) cistationina-γ-liasi.

(7) L'enzima α-chetoacido deidrogenasi converte l'α-chetobutirrato in propionil-CoA, che viene metabolizzato in succinil-CoA tramite tre reazioni mitocondriali.

Rigenerazione modifica

La metionina può essere rigenerata dall'omocisteina tramite (4) metionina sintasi in una reazione che richiede la vitamina B12 come cofattore.

Malattie metaboliche modifica

La degradazione della metionina è compromessa nelle seguenti malattie metaboliche:

Note modifica

  1. ^ scheda della metionina su IFA-GESTIS
  2. ^ Methionine, su WebMD.
  3. ^ Cavuoto P, Fenech MF, A review of methionine dependency and the role of methionine restriction in cancer growth control and life-span extension, in Cancer Treatment Reviews, vol. 38, n. 6, 2012, pp. 726–736, DOI:10.1016/j.ctrv.2012.01.004, PMID 22342103.
  4. ^ Cellarier E, Durando X, Vasson MP, Farges MC, Demiden A, Maurizis JC, Madelmont JC, Chollet P, Methionine dependency and cancer treatment, in Cancer Treatment Reviews, vol. 29, n. 6, 2003, pp. 489–499, DOI:10.1016/S0305-7372(03)00118-X, PMID 14585259.
  5. ^ Pappenheimer AM, A Biographical Memoir of John Howard Mueller (PDF), su nasonline.org, Washington D.C., National Academy of Sciences, 1987.
  6. ^ Guedes RL, Prosdocimi F, Fernandes GR, Moura LK, Ribeiro HA, Ortega JM, Amino acids biosynthesis and nitrogen assimilation pathways: a great genomic deletion during eukaryotes evolution, in BMC Genomics, 12 Suppl 4, Suppl 4, dicembre 2011, pp. S2, DOI:10.1186/1471-2164-12-S4-S2, PMC 3287585, PMID 22369087.

Voci correlate modifica

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Collegamenti esterni modifica

Controllo di autoritàThesaurus BNCF 20748 · LCCN (ENsh85084391 · BNF (FRcb12152818d (data) · J9U (ENHE987007529209605171
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