Fosfoglucomutasi (enzima): differenze tra le versioni
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{{nota disambigua|altre fosfoglucomutasi|[[fosfoglucomutasi (disambigua)]]}}
{{S|enzimi}}
Fosfoglucomutasi e' un enzima in grado di isomerizzare il glucosio 1-fosfato derivante dalle mobilitazione del glicogeno, processo noto come glicogenolisi,a glucosio 6 fosfato che e' un intermedio glicosidico ed entra nella glicolisi senza ulteriore dispendio di ATP e reazione esochiansica.▼
{{enzybox
| nome = fosfoglucomutasi
| immagine = Phosphoglucomutase-1JDY.jpg
| didascalia = Una fosfoglucomutasi di [[coniglio]]
| ECnumber = 5.4.2.2
| nome sistematico = α-D-glucosio 1,6-fosfomutasi
| altri nomi = glucosio fosfomutasi; fosfoglucosio mutasi
}}
La '''fosfoglucomutasi''' è un enzima appartenente alla classe delle [[isomerasi]], che catalizza la seguente [[reazione chimica|reazione]]:
:α-D-[[glucosio]] 1-[[fosfato]] {{Unicode|⇄}} D-glucosio 6-fosfato
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La Fosfoglucomutasi opera in maniera simile alla fosfogligerato mutasi,enzima della glicolisi,la cui attivita'è quella di rimuovere un fosfato in posizione 3 da una molecola di 2,3-difosfoglicerato (ottenendone una di 2-fosfoglicerato, prodotto finale di reazione). Il fosfato rimosso rimane legato al residuo di istidina dell'enzima, venendo successivamente attaccato alla molecola di 3-fosfoglicerato (substrato della reazione), che così rigenera il 2,3-difosfoglicerato in attesa di un nuovo substrato da modificare. La presenza di 2,3-difosfoglicerato (ed in quantità notevoli) è dunque necessaria perché il residuo di istidina, indispensabile per la reazione, sia sempre fosforilato.Nel caso specifico della fosfoglucomutasi a eragire con il substrato e' un residuo di serina, infatti come la chimotripsina e altre proteasi seriniche, e' inibita dal diisopropil fluorofosfato.
Maximum activity is only obtained in the presence of α-D-glucose 1,6-bisphosphate. This bisphosphate is an intermediate in the reaction, being formed by transfer of a phosphate residue from the enzyme to the substrate, but the dissociation of bisphosphate from the enzyme complex is much slower than the overall isomerization. The enzyme also catalyses (more slowly) the interconversion of 1-phosphate and 6-phosphate isomers of many other α-D-hexoses, and the interconversion of α-D-ribose 1-phosphate and 5-phosphate.
==Bibliografia==
* Joshi, J.G. and Handler, P. Phosphoglucomutase. I. Purification and properties of phosphoglucomutase from Escherichia coli. J. Biol. Chem. 239 (1964) 2741–2751. {{entrez Pubmed|14216423}}
* Najjar, V.A. Phosphoglucomutase. In: Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K. (Eds), The Enzymes, 2nd edn, vol. 6, Academic Press, New York, 1962, pp. 161–178.
* Ray, W.J. and Roscelli, G.A. A kinetic study of the phosphoglucomutase pathway. J. Biol. Chem. 239 (1964) 1228–1236.
* Ray, W.J., Jr. and Peck, E.J., Jr. Phosphomutases. In: Boyer, P.D. (Ed.), The Enzymes, 3rd edn, vol. 6, 1972, pp. 407–477.
* Sutherland, E.W., Cohn, M., Posternak, T. and Cori, C.F. The mechanism of the phosphoglucomutase reaction. J. Biol. Chem. 180 (1949) 1285–1295.
[[Categoria:Enzimi]]
[[en:phosphoglucomutase]]
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