Costante di dissociazione: differenze tra le versioni
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== Legame proteina-ligando ==
La costante di dissociazione è comunemente usata per descrivere l'[[affinità (biochimica)|affinità]] tra un [[ligando]] ('''<math>\mathrm{L}</math>''') (ad esempio un farmaco) e una [[proteina]] ('''<math>\mathrm{P}</math>'''); essa si usa, per esempio, per descrivere quanto è forte il legame tra un ligando e una particolare proteina. Le affinità ligando-proteina sono influenzate da [[legame chimico|interazioni intermolecolari non covalenti]] tra le due molecole, come i [[legame a idrogeno|legami a idrogeno]], le [[elettrostatica|interazioni elettrostatiche]], l'[[idrofobia]] e le [[forze di Van der Waals]]. Esse possono essere influenzate anche da alte concentrazioni di altre macromolecole, il che provoca ''affollamento macromolecolare''<!--Pagina inesistente in italiano, da tradurre dall'inglese.--> (''macromolecular crowding'').<ref>{{Cita pubblicazione |autore=Zhou HX, Rivas G, Minton AP |titolo=Macromolecular crowding and confinement: biochemical, biophysical, and potential physiological consequences |rivista=Annu Rev Biophys |volume=37 |
La formazione di un complesso ligando-proteina ('''<math>\mathrm{C}</math>''') può essere descritta come un processo a due stadi
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dove ['''<math>\mathrm{P}</math>'''], ['''<math>\mathrm{L}</math>'''] e ['''<math>\mathrm{C}</math>'''] rappresentano rispettivamente le concentrazioni della proteina, del ligando e del complesso.
La costante di dissociazione ha unità [[molarità|molari]] (M), che corrispondono alla concentrazione del ligando ['''<math>\mathrm{L}</math>'''], alla quale il sito di legame di una particolare proteina è per metà occupato, ossia la concentrazione del ligando alla quale la concentrazione delle proteine ''aventi il sito occupato dal ligando'' ['''<math>\mathrm{C}</math>'''] eguaglia la concentrazione delle proteine ''aventi il sito non occupato dal ligando'' ['''<math>\mathrm{P}</math>''']. Più è bassa la costante di dissociazione, più il ligando è fortemente legato, e maggiore è quindi l'affinità tra ligando e proteina. Per esempio, un ligando con una costante di dissociazione nanomolare (nM) si lega più saldamente a una particolare proteina con una costante di dissociazione micromolare (<math>\mu</math>M).
Costanti di dissociazione sub-nanomolari risultanti da un'interazione di legame tra due molecole sono rare. Ciononostante, ci sono alcune importanti eccezioni. La [[biotina]] e l'[[avidina]] si legano con una costante di dissociazione di circa <math>10^{-15}</math> M = 1 fM = 0.000001 nM.<ref>{{Cita pubblicazione | autore = Livnah O, Bayer EA. ''et al.'' | titolo = Three-dimensional structures of avidin and the avidin-biotin complex | rivista = Proc Natl Acad Sci USA. | anno=1993 | volume=90 | numero=11 |
Le proteine inibitrici della ribonucleasi (''ribonuclease inhibitors'') possono altrettanto legarsi alla [[ribonucleasi]] con un'affinità similmente pari a <math>10^{-15}</math> M.<ref>{{Cita pubblicazione
| autore = Johnson RJ, McCoy JG. ''et al.''
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| volume=368
| numero = 2
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| pmid=17350650
| doi = 10.1016/j.jmb.2007.02.005
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