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squalene monoossigenasi
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Numero EC1.14.99.7
ClasseOssidoreduttasi
Nome sistematico
squalene,idrogeno-donatore:ossigeno ossidoreduttasi (2,3-epossidante)
Altri nomi
squalene epossidasi; squalene idrossilasi; squalene-2,3-epossidasi
Banche datiBRENDA, EXPASY, GTD, KEGG, PDB
Fonte: IUBMB

La squalene monoossigenasi (squalene epossidasi) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

squalene + AH2 + O2 (S)-squalene-2,3-epossido + A + H2O

L'enzima è una flavoproteina (FAD) che, assieme alla lanosterolo sintasi (numero EC 5.4.99.7[1]), era conosciuta come squalene ossidociclasi da non confondere con lo squalene epossido ciclasi che è l'enzima successivo per la sintesi del lanosterolo nelle cellule fungine. In ambito medico è molto importante poiché è l'enzima inattivato dalla classe di antimicotici delle Allilamine che così facendo inibisce la biosintesi dell'ergosterolo.

NoteModifica

  1. ^ (EN) 5.4.99.7, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.

BibliografiaModifica

  • van Tamelen, E.E., Willett, J.D., Clayton, R.B. and Lord, K.E., Enzymic conversion of squalene 2,3-oxide to lanosterol and cholesterol, in J. Am. Chem. Soc., vol. 88, 1966, pp. 4752–4754, Entrez PubMed 5918048.
  • Tchen, T.T. and Bloch, K., On the conversion of squalene to lanosterol in vitro, in J. Biol. Chem., vol. 226, 1957, pp. 921–930.
  • Corey, E.J., Russey, W.E. and Ortiz de Montellano, P.R., 2,3-Oxidosqualene, an intermediate in the biological synthesis of sterols from squalene, in J. Am. Chem. Soc., vol. 88, 1966, pp. 4750–4751, Entrez PubMed 5918046.
  • Yamamoto, S. and Bloch, K., Studies on squalene epoxidase of rat liver, in J. Biol. Chem., vol. 245, 1970, pp. 1670–1674, Entrez PubMed 5438357.
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