N-acetillattosammina sintasi

enzima
(Reindirizzamento da Beta-1,4-galattosiltransferasi)

La N-acetillattosammina sintasi è un enzima appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione:

N-acetillattosammina sintasi
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Numero EC2.4.1.90
ClasseTransferasi
Nome sistematico
UDP-galattosio:N-acetil-D-glucosammina 4-β-D-galattosiltransferasi
Altri nomi
UDP-galattosio—N-acetilglucosammina β-D-galattosiltransferasi; uridina difosfogalattosio-acetilglucosammina galattosiltransferasi; β-1,4-galattosiltransferasi; acetillattosammina sintetasi; lattosammina sintasi; lattosammina sintetasi; lattosio sintetasi A proteina; N-acetillattosammina sintetasi; UDP-galattosio N-acetilglucosammina β-4-galattosiltransferasi; UDP-galattosio-acetilglucosammina galattosiltransferasi; UDP-galattosio-N-acetilglucosammina β-1,4-galattosiltransferasi; UDP-galattosio-N-acetilglucosammina galattosiltransferasi; β1-4-galattosiltransferasi; UDP-Gal:N-acetilglucosammina β1-4-galattosiltransferasi; β1-4GalT; NAL sintetasi; UDP-β-1,4-galattosiltransferasi; Gal-T; UDP-galattosio:N-acetilglucosamminide β1-4-galattosiltransferasi; UDPgalattosio:N-acetilglucosamminil(β1-4)galattosiltransferasi; β-N-acetilglucosamminide β1-4-galattosiltransferasi
Banche datiBRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB
UDP-galattosio + N-acetil-D-glucosammina UDP + N-acetillattosammina

La reazione è catalizzata da un componente della lattosio sintasi (numero EC 2.4.1.22[1]), che è identica alla beta-N-acetilglucosaminilglicopeptide beta-1,4-galattosiltransferasi (numero EC 2.4.1.38[2]) e da un enzima situato nell'apparato di Golgi dei tessuti animali. Precedentemente era riconosciuta come numero EC 2.4.1.98[3].

  1. ^ (EN) 2.4.1.22, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
  2. ^ (EN) 2.4.1.38, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.
  3. ^ (EN) 2.4.1.98, in ExplorEnz — The Enzyme Database, IUBMB.

Bibliografia

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  • Schachter, H., Jabbal, I., Hudgin, R.L., Pinteric, L., McGuire, E.J. and Roseman, S., Intracellular localization of liver sugar nucleotide glycoprotein glycosyltransferases in a Golgi-rich fraction, in J. Biol. Chem., vol. 245, 1970, pp. 1090–1100, Entrez PubMed 4392041.
  • Humphreys-Beher, M.G., Isolation and characterization of UDP-galactose:N-acetylglucosamine 4 β-galactosyltransferase activity induced in rat parotid glands treated with isoproterenol, in J. Biol. Chem., vol. 259, 1984, pp. 5797–5802, Entrez PubMed 6201486.
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  • Helting, T. and Erbing, B., Galactosyl transfer in mouse mastocytoma: purification and properties of N-acetyllactosamine synthetase, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 293, 1973, pp. 94–104, Entrez PubMed 4631039.
  • Deshmukh, D.S., Bear, W.D. and Soifer, D., Isolation and characterization of an enriched Golgi fraction from rat brain, in Biochim. Biophys. Acta, vol. 542, 1978, pp. 284–295, Entrez PubMed 99178.

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