Catalisi rotazionale
La catalisi rotazionale è il meccanismo catalitico dell'enzima ATP sintasi nella sintesi di ATP. È stato proposto da Paul Boyer agli inizi degli anni ottanta[1][2] e dimostrato sperimentalmente da Masasuke Yoshida e Kazuhiko Kinosita Jr nel 2002.[3]
L'energia liberata nella catena respiratoria dal gradiente protonico transmembrana viene utilizzata per indurre la rotazione delle subunità di ATP sintasi: l'energia meccanica così prodotta si traduce in un cambiamento conformazionale delle subunità stesse che determina i cicli di catalisi.
La scoperta del meccanismo rotazionale ha fatto seguito all'ipotesi chemiosmotica proposta da Peter D. Mitchell nel 1961, secondo la quale l'energia liberata dal rientro di ioni H+ sarebbe servita per la sintesi di ATP tramite un accoppiamento conformazionale.[4]
Meccanismo modifica
Il funzionamento è:
- La subunità polipeptidica F1 è direttamente responsabile della sintesi di ATP; è costituita da 3 subunità proteiche α e 3 subunità proteiche β, organizzate in dimeri α-β disposte come gli spicchi di un'arancia. Al centro vi è la subunità γ che si collega alla struttura della porzione Fo. Associate a F1 vi sono altre subunità, δ ed ε.
- La subunità polipeptidica Fo attraversa la membrana mitocondriale interna, nel caso degli eucarioti, o la membrana cellulare, nel caso dei procarioti. Essa costituisce il canale per il passaggio degli ioni H+ (o protoni), i quali forniscono l'energia necessaria alla sintesi di ATP.
- La porzione Fo è costituita da una subunità a, 2 subunità b e 10 subunità c organizzate queste ultime come un mazzetto di fiammiferi. Il passaggio dei protoni attraverso il canale creato dalle subunità c della Fo determina la rotazione della subunità γ che a sua volta provoca il cambiamento conformazionale contemporaneo dei 3 dimeri α-β e la sintesi di ATP.
- Sulla porzione F1 vi sono 3 siti attivi che catalizzano a turno la sintesi di ATP: uno di questi siti si trova in conformazione β-ATP (che lega ATP), un altro in β-ADP e l'ultimo sito in β-vuoto (incapace di legare ATP). La forza motrice protonica provoca la rotazione dell'asse centrale c che entra in contatto con le subunità β. Ciò causa una modifica conformazionale cooperativa in cui il sito β-ATP viene convertito in β-vuoto rilasciando ATP; quindi il sito β-vuoto passa in conformazione β-ADP che lega debolmente ADP e gruppo fosfato dal solvente e per ultimo il sito β-ADP viene convertito nella conformazione β-ATP a promuovere la condensazione di ADP e Pi.
Termodinamica modifica
Note modifica
- ^ Rosen G, Gresser M, Vinkler C, Boyer PD, Assessment of total catalytic sites and the nature of bound nucleotide participation in photophosphorylation (PDF), in J Biol Chem, vol. 254, n. 21, 1979, pp. 10654-10661, PMID 500602. URL consultato il 13 aprile 2021 (archiviato dall'url originale il 25 marzo 2020).
- ^ Gresser MJ, Myers A, Boyer PD, Catalytic site cooperativity of beef heart mitochondrial F1 adenosine triphosphatase. Correlations of initial velocity, bound intermediate, and oxygen exchange measurements with an alternating three-site model. (PDF), in J Biol Chem, vol. 257, n. 20, 1982, p. 12030-12038, PMID 6214554. URL consultato il 4 maggio 2013 (archiviato dall'url originale il 16 novembre 2017).
- ^ Nishio K,, Iwamoto-Kihara A, Yamamoto A, Wada Y, Futai M., Subunit rotation of ATP synthase embedded in membranes: a or beta subunit rotation relative to the c subunit ring, in Proc Natl Acad Sci U S A., vol. 99, n. 21, 2002, pp. 13448-13452, DOI:10.1073/pnas.202149599.
- ^ Mitchell P, Chemiosmotic coupling in oxidative and photosynthetic phosphorylation. 1966., in Biochim Biophys Acta., vol. 1807, n. 12, 2011, pp. 1507-1538, DOI:10.1016/j.bbabio.2011.09.018.
Bibliografia modifica
- David L. Nelson, Michael M. Cox, I Principi di Biochimica di Lehninger, 3ª ed., Bologna, Zanichelli, febbraio 2002, ISBN 88-08-09035-3.
